Cahier d`apprentissage Module 3 Le métabolisme partie 1

Cégep de Rivière-du-Loup
Programme Sciences de la nature 200.BO
Cahier d’apprentissage
Module 3 Le métabolisme partie 1
BIOLOGIE GÉNÉRALE II
101 – FJA -04
(2 -2 -2)
Hiver 2008
Nadine Coulombe
Local : C-132
Téléphone : 860-6903 poste 2356
Couriel : [email protected]
Disponibilité : Voir Omnivox
MODULE 2 : LE MÉTABOLISME CELLULAIRE
Module 3 : MÉTABOLISME CELLULAIRE
Durée : 14hrs
Objectif intermédiaire : Appliquer le concept de l’homéostasie à l’étude de systèmes
chez les plantes et les animaux
Objectifs
d’apprentissage
♦Définir métabolisme.
♦ Expliquer de quelle
manière s’effectuent
les transferts
d'énergie dans un
organisme
♦ Nommer et expliquer
les principales
caractéristiques des
enzymes.
♦Expliquer les
mécanismes d'action
enzymatique. Et
facteurs d’influence
♦Expliquer les étapes du
processus de la
photosynthèse
♦Expliquer les étapes de
la respiration cellulaire
♦Démontrer la
complémentarité entre
la photosynthèse et la
respiration cellulaire.
Biologie générale II
Contenu
Réactions anaboliques et
cataboliques
Énergie chimique, mécanique,
lumineuse, … , lois de
thermodynamique, entropie,
enthalpie, énergie libre,
travail, composés phosphatés
Catalyseur, vitesse de
réaction, dénaturation,
isothermie, spécificité,
nomenclature
Sites actifs, énergie
d'activation, inhibiteurs,
régulation allostérique,
cofacteurs et coenzymes,
réactions en cascade,
concentration (enzymesubstrat), température, pH
Système I et II (P700 et
P680), spectre d'absorption
des pigments, phase
lumineuse et obscure,
production d'ATP cyclique et
non-cyclique, oxydo-réduction
et potentielredox.
Glycolyse aérobie, glycolyse
anaérobie, fermentation
lactique et alcoolique, cycle
de Krebs, accepteurs finaux
des électrons.
Producteurs et
consommateurs de CO2, et
d'O2.
Cahier d’apprentissage
Activités pédagogiques
Exposé informel,
exercices, lecture
Exposé informel,
exercices, lecture
Exposé informel,
exercices, lecture
Labo 4 : Activité
enzymatique
Exposé informel,
exercices, lecture
Évaluation
formative
Exercice
Schématisation
Exposé informel,
exercices, lecture
Labo : 5 : Métabolisme
cellulaire
Schématisation
Exposé informel,
exercices, lecture
Labo : 5 : Métabolisme
cellulaire
Schématisation
Exposé informel, tableau
synthèse Lecture
Tableau synthèse
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Évaluation Module 3
Objectif intermédiaire : Appliquer le concept de l’homéostasie à l’étude de systèmes
chez les plantes et les animaux
Tâche
Répondre à divers types de
questions portant sur le
métabolisme cellulaire.
Critères d’évaluation
Utilisation appropriée des concepts et
de la terminologie.
Description claire des principales
étapes composant un processus
biologique.
Description des processus cellulaires
de transformation de la matière et de
l’énergie.
Description claire des facteurs qui
conditionnent les processus de
transformation de la matière et de
l’énergie.
Explication claire de la contribution
des systèmes à l’homéostasie
Conditions de réalisation
Individuellement,
en classe,
durant deux heures,
sans les notes de cours
%
15
Référence : Biologie - Neil A. Campbell, pages: 149 à 230 (Noir), pages 91 à 108 et173 à
217 (mauve) pages 91 à 107 et 163 à 205
Biologie générale - Starr et Taggart pages 96 à 146
Biologie générale II
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3.1 LE MÉTABOLISME, ÉNERGIE ET VIE
Le métabolisme correspond à l'ensemble des réactions biochimiques d'un organisme.
L'ensemble de ces réactions résulte des interactions spécifiques entre les molécules
dans l'environnement ordonné de la cellule. Les glucides se transforment en acides
aminés, et vice versa. De petites molécules s'unissent pour former des polymères que la
cellule peut, par la suite, hydrolyser selon ses besoins. De nombreuses cellules exportent
des produits chimiques à la demande d'autres parties de l'organisme. Le processus
appelé respiration cellulaire assure le fonctionnement de la cellule en extrayant l'énergie
emmagasinée dans les glucides et d'autres sources d'énergie. La cellule utilise cette
énergie pour accomplir ses différentes fonctions (voir figure 6.1, page 92).
Le métabolisme est l’ensemble des réactions biochimiques dans un organisme. Ces
réactions sont de deux types:
- Cataboliques, réactions de dégradation, par exemple la respiration cellulaire
- Anaboliques, réactions de synthèse, par exemple la photosynthèse, la synthèse
des protéines, …
Toutes ces réactions impliquent des processus regroupés sous le nom de nutrition, soit
l’alimentation, la digestion, le transport, l’élimination, ...
Toutes ces réactions comprennent des transformations d’énergie faisant l'objet d'une
partie de la physique appelée la thermodynamique (voir figure 6.2, page 92). L’énergie est
cette capacité de faire du travail, d'où le travail est à son tour une mesure de l'énergie
(ex.: on dit d'une personne qu'elle est énergique parce qu'elle réalise beaucoup de
choses). L'intensité du travail est évaluée en déterminant les forces qui agissent sur la
matière.
3.1.1 La thermodynamique
Les transformations de l'énergie chez les très vivants sont en accord avec les
principes de la thermodynamique.
- La quantité d’énergie est constante, (conservation de l'énergie). L’énergie peut
être transformée et transféré, elle ne peut être ni détruite, ni créée.
- Toute échange ou toute transformation d’énergie, mesuré par l’entropie,
augmente le désordre. Plus un système tant vers le désordre plus son entropie
est élevée.
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Voici un résumé du métabolisme
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3.1.2 L'énergie libre et ATP
L'énergie libre est un concept important, c’est la portion de l’énergie d’un système qui
peut produire du travail à une température et à une pression constantes (voir figure 6.5 page
96)
L'énergie est «stockée» dans des liens chimiques à l'intérieur de composés
particuliers, les composés phosphatés. Ces mécanismes de mise en réserve se font en
isothermie.
Une des stratégies importantes du métabolisme cellulaire consiste à amorcer les
réactions endergoniques (énergie vers l’intérieur) en les couplant à des réactions
exergoniques (énergie vers l’extérieur) au moyen d'un intermédiaire énergétique appelé
ATP. L’ATP est l'exemple classique de composés phosphatés. Celui-ci ne sert pas
vraiment à stocker l'énergie mais à transférer l'énergie à d'autres composés. L'ATP
(adénosine-triphosphate) est un nucléoside triphosphate formé d'une adénine lié à un
ribose qui est attaché à une chaîne de trois groupements phosphates (voir figure 6.8a , page
99). La queue triphosphatée de l'ATP est instable, et les liaisons entre les groupements
phosphates peuvent être rompues par hydrolyse. Lorsque l'eau hydrolyse la liaison du
phosphate terminal, une molécule de phosphate inorganique est libérée et l'ATP devient
alors l'adénosine-diphosphate ou ADP (voir figure 6.8b, page 99). Il s'agit d'une réaction
exergonique.
www.chm.bris.ac.uk/motm/atp/atp1.htm.
L'ATP produit du travail avec l'aide d'enzymes spécifiques, la cellule applique
directement l'énergie dégagée par l'hydrolyse de l'ATP à des processus endergoniques.
Pour ce faire, un groupement phosphate de l'ATP est transféré à une autre molécule,
qu'on dit alors phosphorylée. Ce transfert nécessite la formation d'un intermédiaire
phosphorylé qui, étant moins stable, est plus réactif que la molécule originale (voir figure
6.9, page 100). Presque tout le travail cellulaire repose sur la capacité de l'ATP d'activer
des molécules par transfert de groupements phosphate. Par exemple, l'ATP assure le
mouvement des muscles en transférant des groupements phosphate aux protéines
contractiles.
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Un organisme au travail utilise continuellement de l'ATP, heureusement, l'ATP est une
ressource renouvelable qui peut être régénérée par l'addition d'un phosphate à l'ADP
(voir figure 6.10, page 100) Un exemple de ce transfert est la respiration cellulaire. L’ATP
est couplé au métabolisme des glucides. La respiration cellulaire s'effectue par étapes à
l'aide d'enzymes qui dégradent le glucose et d'autres molécules organiques complexes.
Ce processus est extrêmement exergonique, et l'énergie qu'il libère sert à la
phosphorylation de l'ADP pour régénérer l'ATP. Le cycle de l'ATP sert de distributeur
d'énergie entre les voies cataboliques et anaboliques.
L’ATP est une molécule importante du métabolisme.
Voir structure ATP
http://www.ac-creteil.fr/biotechnologies/doc_biochemistry-ATPstructure.htm
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3.2 LES ENZYMES
Les enzymes sont des protéines qui catalysent des réactions métaboliques. Elles ne
sont pas modifiées au cours de la réaction et ne rend pas possible une réaction
incompatible avec les lois de la thermodynamique. Leur rôle est d’accélérer une réaction
qui pourrait se produire spontanément sans elle mais serait extrêmement lente. Les
effets d'une enzyme sont donc analogues à ceux de la température et de la
concentration qui peuvent accélérer les réactions chimiques.
Dans une réaction chimique, les molécules de réactifs doivent absorber de l'énergie
pour que leurs liaisons se brisent, et il y a libération d'énergie lorsque les liaisons des
molécules de produits se forment. Cette énergie, nécessaire pour briser les liaisons dans
les molécules de réactifs, se nomme «énergie libre d'activation» symbolisé par ∆G.
L'énergie d'activation est habituellement fournie par l'environnement sous la forme de
chaleur absorbée par les molécules de réactifs (théorie des collisions). Alors, les liaisons
des réactifs se rompent seulement si les molécules ont absorbé suffisamment d'énergie
pour devenir instables (noter que les systèmes riches en énergie libre sont instables et
que les systèmes instables sont réactifs). Lorsque les réactifs atteignent un état
instable «état de transition», les liaisons des réactifs sont plus fragiles et plus faciles à
rompre (Voir figure 16.12, page 101).
La barrière crée par l'énergie d'activation est essentielle à la vie. En l'absence de
cette barrière, les protéines, l'ADN et les autres molécules de la cellule, riches en
énergie libre, pourrait se décomposer spontanément. Heureusement, très peu de ces
molécules peuvent franchir l'état de transition aux températures normales des cellules.
Cette particularité permet aux êtres vivants de les conserver ou d'en contrôler
l'utilisation au moyen de catalyseurs biologiques appelés ENZYMES. Ces enzymes
augmentent la vitesse d'une réaction en abaissant l'énergie d'activation, de sorte que les
réactifs franchissent plus facilement l'état de transition, même à des températures
normales, en isothermie (voir figure 6.13, page 101).
3.2.1 Spécificité enzymatique
Chaque enzyme catalyse une réaction spécifique. Ce fait repose sur le SITE ACTIF de
l'enzyme auquel se lie le substrat. Ce site actif est fait d'acides aminés contigus ou
éloignés les uns des autres et se présente en 3 dimensions. La spécificité d'une enzyme
réside dans le fait que la forme de son site actif correspond exactement à la forme du
substrat après que celui-ci est procédé à un ajustement induit (voir figure 6.14, page 102).
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3.2.2 Centre catalytique des enzymes
Dans une réaction enzymatique, le substrat se lie au site actif pour former un
complexe enzyme - substrat. Le substrat est généralement retenu dans le site actif par
des interactions faibles, comme des liaisons hydrogènes ou quelquefois des liaisons
ioniques (voir figure 6.15, page 103).
Au niveau du site actif, à mesure que le site actif épouse étroitement les contours des
réactifs, l'enzyme exerce une pression sur les molécules de réactifs, étirant et
déformant les liaisons chimiques, ces liaisons deviennent alors plus faciles à rompre et
les réactifs exigent une moins grande quantité d'énergie libre pour atteindre l'état de
transition.
3.2.3 Les facteurs d’influence
Plusieurs facteurs influencent l’activité enzymatique, la température, le pH et
certaines substances chimiques. De plus, la concentration des réactifs joue un rôle.
– Le substrat est le réactif sur lequel l’enzyme agit. Plus il y a de substrat, plus la
vitesse de la réaction augmente jusqu'à une valeur maximale.
- La vitesse initiale d'une réaction enzymatique est directement proportionnelle à
la concentration de l'enzyme.
a) La température
La vitesse de réaction enzymatique augmente avec la température, car les
molécules de substrat heurtent les sites actifs plus fréquemment. Cette
augmentation n’est pas infinie car à partir d'une certaine température, la vitesse de
la réaction enzymatique chutera brusquement. L'agitation thermique de la molécule
d'enzyme brise les liens hydrogène, les liens ioniques et les autres interactions
faibles qui stabilisent sa conformation active, c’est la dénaturation ou coagulation
de l'enzyme (voir figure 6.16, page 104).
b) Le pH
Le pH agit aussi sur la forme des protéines. Il existe pour chaque enzyme un pH
optimal. Le pH exerce son action d'une autre façon, sur les charges du substrat et
de l'enzyme (voir figure 6.16, page 104).
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c) Les sels
Les enzymes sont également sensibles aux concentrations de sels. Les solutions
extrêmement salines, par leurs ions inorganiques, viennent interférer avec les
liaisons ioniques dans la protéine, ce qui peut provoquer la dénaturation et donc un
changement de forme 3D de la protéine.
d) Cofacteurs et coenzymes
Les cofacteurs ou coenzymes sont des auxiliaires ou aides pour les enzymes. Ils
accomplissent leur rôle en se liant soit fortement au site actif de façon permanente
ou faiblement de façon réversible en même temps que le substrat. Lorsque ces
substances sont inorganiques, zinc, fer, cuivre, on les nomme cofacteurs Si ces
substances sont organiques, ce sont des coenzymes. La plupart des vitamines sont
des coenzymes.
e) Les inhibiteurs enzymatiques
Certaines substances chimiques inhibent de façon sélective l'action d'enzymes
spécifiques. Si l'inhibiteur se lie à l'enzyme par des liaisons covalentes, l'inhibition
est habituellement irréversible. Si l'inhibiteur se lie à l'enzyme par des liaisons
faibles, l'inhibition est réversible.
Les inhibiteurs compétitifs réduisent la productivité des enzymes en empêchant
l'accès du substrat aux sites actifs, si l'inhibition est réversible, elle peut être
contrée par une augmentation de la concentration de substrat (voir figure 6.17, page
104).
Les inhibiteurs non compétitifs diminuent l'activité enzymatique en se liant à une
partie de l'enzyme éloignée du site actif. Comme cette interaction déforme la
molécule d'enzyme, le site actif n'est plus réceptif au substrat ou encore l'enzyme
catalyse avec moins d’efficacité (voir la figure 6.17, page 104).
Le DDT et le parathion sont des pesticides qui agissent comme inhibiteurs
enzymatiques du système nerveux chez plusieurs insectes. De même, plusieurs
antibiotiques comme la pénicilline sont des inhibiteurs enzymatiques spécifiques
chez les Bactéries non résistantes. La pénicilline bloque le site actif d'une enzyme
que la bactérie utilise pour fabriquer sa paroi cellulaire.
On a souvent l'impression que l'inhibition enzymatique est anormale et
dommageable. En fait, l'inhibition et l'activation sélectives des enzymes par des
molécules naturellement présentes dans la cellule constituent des mécanismes de
régulation métabolique essentiels.
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3.3 RÉGULATION DU MÉTABOLISME
La régulation des enzymes contribue à la régulation du métabolisme de la cellule. Les
différentes voies métaboliques qui existent dans la cellule sont rigoureusement
contrôlées et réglés pour qu'elles s'effectuent selon un ordre et un moment de
réalisation. C'est la régulation de l'activité enzymatique qui assure l'ouverture et la
fermeture des différentes voies.
3.3.1 Régulation allostérique
Beaucoup d'enzymes possèdent un ou plusieurs sites de liaisons pour des molécules
appelées régulateurs de la fonction enzymatique. Lorsqu'un régulateur stimule l'activité
enzymatique, on le nomme activateur. Lorsque le régulateur diminue l'activité
enzymatique, on le nomme inhibiteur. Les régulateurs se lient à un site allostérique, un
site récepteur spécifique situé dans une partie de la molécule d'enzyme éloignée du site
actif (Voir figures 6.18, page 105).
3.3.2 Coopérativité
C'est le fait qu'un substrat qui se lie au site actif d'une sous-unité d'une enzyme,
constituée de deux ou plusieurs sous unités, modifiera légèrement ce site actif de la
sous-unité concernée en induisant l'ajustement de toutes les autres sous-unités de
l'enzyme. Dit d'une autre façon, la coopérativité accroît la réponse de l'enzyme au
substrat.
3.3.3 Rétroinhibition
La rétroinhibition est un des principaux mécanismes de régulation métabolique. Elle a
lieu lorsqu'une voie métabolique se ferme parce que son produit final est un inhibiteur
d'une enzyme de cette voie (voir figure 6.19, page 106).
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Voici un schéma présentant les enzymes
Voir l’animation suivante qui montre et explique le principe du site actif de l’enzyme
http://www.ac-creteil.fr/biotechnologies/doc_biochemistry-enzymosubstrat.htm
Voir l’animation suivante qui explique comment l’enzyme abaisse l’énergie d’activation
d’une réaction chimique
http://ead.univ-angers.fr/~jaspard/Page2/COURS/4EnzymologieLicence/1COURS1/3AnimEnerActiv/EnergieActivation.htm
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3.4 EXERCICE FORMATIF:
1- Définir métabolisme, réactions anaboliques, réactions cataboliques, nutrition et
thermodynamique?
2- Donnez et expliquez un exemple de transformation de l'énergie chez les êtres
vivants?
3- Expliquez et démontrez, à l'aide d'exemples,
a) les 2 lois de la thermodynamique?
b) les réactions endergoniques et exergoniques?
4- Donnez la composition chimique de l'ATP et de l'ADP?
5- Donnez un exemple du processus de phosphorylation?
6- Définir catalyseur?
7- Nommez et expliquez les principales caractéristiques des enzymes?
8- Expliquez l'importance de la structure des protéines sur les mécanismes d'action
enzymatique?
9- Définir site actif?
10- Définir énergie d'activation?
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11- Expliquez
comment
des
molécules
de
réactifs
peuvent
atteindre
l'énergie
d'activation nécessaire pour réagir au niveau:
a) d'une réaction chimique?
b) d'une réaction biologique?
12- Dites pourquoi la température du corps n'est pas le facteur important pour régler la
vitesse de réactions?
13- Caractérisez la réaction enzyme - substrat qui implique deux réactions successives?
14- Différenciez cofacteur et coenzyme?
15- Nommez des sortes de cofacteurs et de coenzymes?
16- Expliquez, à l'aide d'exemples, comment un cofacteur agit sur l'enzyme pour qu'elle
puisse se fixer par son site actif sur un substrat spécifique?
17- Parlez de l'importance des réactions enzymatiques en cascade?
18- Expliquez le mode d'action d'une réaction enzymatique en cascade?
19- Donnez un exemple concret d'une réaction enzymatique en cascade?
20- Nommez et expliquez les facteurs qui affectent la vitesse des réactions
enzymatiques?
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21- Définir inhibiteur enzymatique?
22- Précisez pour quelles raisons l'inhibition est quelquefois réversible et quelquefois
irréversible?
23- Expliquez le mode d'action des inhibiteurs compétitifs?
24- Expliquez de quelle manière une inhibition réversible peut être contrée?
25- Expliquez le mode d'action des inhibiteurs non compétitifs?
26- Donnez quelques exemples concrets d'inhibiteurs enzymatiques?
27- Distinguez un régulateur activateur d'un régulateur inhibiteur?
28- Précisez ce qu'est un site allostérique?
29- Donnez et expliquez un exemple d'action d'un enzyme allostérique?
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