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Les Enzymes
•
La plupart des enzymes sont des Protéines (les structures tertiaires et
quaternaires).
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Ils servent d'un Catalyseur pour accélérer une réaction.
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Il ne change pas l’enzyme d’une façon permanente durant le processus
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Les enzymes sont spécifiques pour ce qu'ils catalyseront.
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Ils sont réutilisables
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Les enzymes travaillent quand ils affaiblissent des liaisons chimiques qui
abaissent l’énergie d’activation nécessaire.
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Fin dans –ase
– Sucrase
– Lactase
– Maltase
Mots de Vocabulaire :
Substrat :
La substance (ou réactif) que l’enzyme se réagir est le substrat.
Site Actif :
Une région spécifique d’une enzyme ou se logent les substrats et puis se catalyse.
Ajustement Induit :
• Un changement dans la configuration d'un site actif de l'enzyme (H + et les liens
ioniques sont impliqués).
• Induit par le substrat.
Complexe Enzyme-Substrat
• La combinaison du substrat et de l’enzyme qui forme un composé appelé
complexe enzyme-substrat
.
Trois Facteurs qui affectent les enzymes:
1.
Les Conditions Environnementaux
- pH - (meilleur pH (6 – 8) proche à neutre)
- Température - Les températures extrêmes sont le plus dangereuses.
Les hautes températures peuvent dénaturer (déplie) l'enzyme.
2.
•
•
Les substances inorganiques (le zinc, le fer) et les vitamines sont quelquefois
nécessaire pour l'activité enzymatique.
Exemple : Le fer doit être présent dans la structure quaternaire d'hémoglobine
pour qu'il ait pris l'oxygène.
3.
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Les Cofacteurs et les Coenzymes
Les Inhibiteurs d’enzymes
Les inhibiteurs sont des substances chimiques qui se lient à des enzymes
spécifiques. Cela entraine une modification de la forme de l’enzyme et celle-ci
cesse son activité.
Inhibition Compétitive: Sont des composés chimiques qui ressemblent le substrat
normale de l’enzyme et compète avec le substrat pour le site actif.
Inhibition Non compétitive:
Inhibiteurs qui n’entre pas dans le site actif, mais se liée avec un autre partie d’enzyme
(site allostérique), se qui cause une modification de l’enzyme. Cette modification
empêche le substrat de se lier au site actif.
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