Introduction à la Biochimie

Introduction à la Biochimie
I. Généralités sur les Molécules en biochimie
 Organisme Humain : H2O = plus Grande Masse
60 – 65 % → Adulte
78 % → Nouveau-Né
70 % → Nourrisson
 Biochimie : Centrée sur le Carbone
Permet de constituer 100'000 molécules chez l’Homme
50% Poids sec du corps Humain
 4 Liaisons : Simples (saturées) CH4
Doubles (insaturées) O = C = O
Triples (insaturées) H – C = C – H
 Les Molécules sont de 2 types :
 Simples (assez inertes) : Carbone + Hydrogène (linéaire, ramifié ou cyclique)
 Complexes (réactives ++) : H remplacé par N, P, O, S [plus électro-réactifs]
 Augmentation polarité, solubilité et réactivité des molécules
Molécules simples (monomère)  Complexes (polymères / macromolécules)
Glucose Glycogène
 4 Familles : Lipides (Acides Gras, Triglycérides, Cholestérol, …)
Glucides (oses simples [glucose], polysaccharoses [glycogène])
Acides Aminés, Peptides, Protéines
Nucléosides, Nucléotides
Groupement
Phosphate
Façon d’activer/désactiver
une fct° protéique
Ajout = Kinase
Suppr = Phosphatase
Aldéhyde
Cétone
Sulfhydryl

II. Liaisons entre Atomes
Fortes énergie = > 100 kJ.mol-1
Faible énergie = < 100kJ.mol-1
A. Liaisons Covalentes
 Moyenne : 400 kJ.mol-1 (fortes)
 Partage : d’un ou plusieurs e- (ex C – C)
 Règle de l’octet : stabilisation de sa couche ext d’e-
 1 à 3 paires d’e- entre 2 atomes (1 à 3 liaisons) [de + en + solide]
 Pas de 4 liaisons entre 2 atomes en bio Hum
 Molécules Polaires / Apolaires :
 Si Liaison avec Atomes + électronégatif (O & N) : dipôle (δ+ et δ-)
 Molécule polaire
 Grande réactivité chimique
 Si pas de déséquilibre (surtout avec C & H) alors Apolaire (peu réactives)
Polaire : Hydrosoluble : pas transporteur dans le sang (Glucose)
Apolaire : Non Hydrosoluble : transporteur sanguin (lipides se lient avec apoprotéines)
 Ionisation : tellement de déséquilibre  Rupture électrolytique
 Na – Cl  Na+ (cation) & Cl- (cation)
 Radicaux Libres : Rupture de liaison homolytique
 O = O  2 O°
 Electrons non Appariés = très instable !
 Altération d’autres molécules : Acides Nucléiques, Lipides, …
Mutations ADN Peroxydation lipidique
 TOXIQUES
Cancérisation Mort CellR, Vieillissement
 Dérivés Réactifs de l’Oxygène (DRO) :
 Radical hydroxyde HO°
 Radical Alkoxyle RO°
δ+ δ-
C = O
Stress Oxydant
(si plus d’oxydants que d’antioxydants)

 Lutte Enzymatique :
 Superoxyde dismutique, catalase, péroxyrédoxine, lactoperoxydase,
glutathion peroxydase
 Antioxydant :
 Glutathion, Vit E & C (intracell ++)
 Acide urique (extracell)
B. Non Covalente
 Pas de mise en commun d’e- donc :
 Moins forte que covalente (10x moins)
 Reformation facile
 Liaison Ionique (en solution) :
 Entre un atome + et atome –
 Liaison hétéro-polaire / « pont de sel »
 4 kJ.mol-1 / si même atomes mais état solide (200kJ.mol-1)
 Liaison Hydrogène : 40 kJ.mol-1
Quand H lié avec atome fortement électronégatif (O ou N)
 H : petite charge positive
 Peut interagir avec atome avec petite charge négative
 Et aussi entre et avec molécules d’eau
 Liaisons de Van Der Waals : 10 kJ.mol-1 (en moy)
 Quand déséquilibre = formation temp de dipôle élec
 2 molécules dipolaires = rapprochement / même moment
Orientation appropriée
Faible attraction de Van der Waals
 Liaison H : type particulier de liaison de Van der Waals incluant H
 Interaction hydrophobe :
 Hydrophobes : éviter le contact avec l’eau

III. Acides Aminés
A. Introduction
 Cadre des protéines : grec protos = premier, + important, car :
 Cellule : > 50% des molécules (poids sec)
 Structure liée au code génétique
 Molécule induisant formation d’autres molécules (enzymes)
 Acides Aminés (AA) : sous-unités monomériques des peptides / protéines
 Liaison peptidique
 Protéine > peptide > AA
Acide Aminé : Nom général dû à leur structure (Fct° COOH / NH2)
Forte Conservation entre Eucaryote et Procaryote
 Les Bactéries peuvent produire des protéines humaines ( « Recombinantes » )
ADNC Humain de l’Insuline Diabète de type 1
Hormone de Croissance Retard de Croissance Osseux
 2 Grandes Familles : Appartenance non exclusive
1) A.A. à Rôle Protéinogène
 Synthèse peptidique/protéique (250-300g par jour chez l’H)
 20 A.A. historiques
 Retrouvés identiques ou modifiés (modif post traduc) dans structure peptidique/protéique
+ 2 AA rajoutés :
 Sélénocystéine : homme/bactérie
Sélénium prend la place du soufre dans la cystéine (mais formée à partir sérine)
Sert product° Glutathion peroxydase (lutte DRO)
Thioréduxine réductase / désiodase (métabolisme hormone thyroïdienne)
 Pyrolysine = archéobactérie méthanogène
Méthyl-transférase
2) A.A. à Rôle Non Protéinogène
 300 AA
 Précurseur de molécules complexes : Glycine → Hème → Hémoglobine
 Réserve d’énergie : Créatine – Phosphate (vertébrés)
Arginine – Phosphate (invertébrés)
Production
Bactérienne
liaison type Phospho – Amidine

 Précurseur Hormonal :
Dérivé iodé de tyrosine / hormone thyroïdienne
Mono-Iodotyrosine (MIT) / Di-Iodotyrosine (DIT)
T3 (tri-iodotyrosine : MIT + DIT) / T4 (tétra-iodotyrosine : DIT + DIT)
 Coagulation Sanguine : γ Carboxy-Glutamate (liaison Ca2+)
 Neurotransmission (excitateur / inhibiteur)
Glutamate (+)
Glycine (-)
Acide γ aminobutyrique (GABA) : dérivé Glutamate (-)
 Métabolisme : A.A. Glucoformateur (néoglucogenèse)
Métabolisme, transport et élimination de l’azote
 Production du monoxyde d’azote (NO)
B. Structure / Propriétés Physico-Chimiques
1) Structure
 Fonction Acide Carboxylique
 Fonction amine primaire (basique)
Sauf Proline : amine secondaire (α imino-acide / acide α iminé)
 Groupe R : Radical Latéral
 Responsable des propriétés chimiques et physiques
 Carbone α : porteur COOH, NH2, H et R (donc n°2)
Autres carbones β (3), γ (4), δ (5), ε (6)
2) Propriétés Physiques
 Présence d’un Carbone asymétrique
 17 AA = 1 C*
 2 AA = 2 C* (Thréonine / Isoleucine)
 Glycine = 0 C*
 Convention de Fischer / Modèle Glycéraldéhyde
 L : laevus (gauche) / D : Dextra (droite)
α