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Immunoglobulines
L'essence de la vie
Patruno Elodie Bio 2 –04/10/2006

Introduction
C'est une protéine jouant un rôle essentiel dans la défense de
l'organisme contre les agressions. Les immunoglobulines ou Ig sont
utilisées par le système immunitaire pour détecter et neutraliser
les agents pathogènes comme les bactéries et les virus. Elles
appartiennent au groupe des gammaglobulines, présentes non
seulement dans le sang, mais également dans d'autres liquides de
l'organisme.

Structure générale
Les anticorps sont des glycoprotéines formées de 4 chaînes polypeptidiques : 2
chaînes lourdes (H pour heavy, en violet sur la figure 1) et 2 chaînes légères (L pour light,
en vert) qui sont reliées entre elles par un nombre variable de ponts disulfures (en rouge)
assurant une flexibilité de la molécule. Ces chaînes forment une structure en Y et sont
constituées de domaines globulaires de 110 acides aminés environ. Pour un anticorps
donné, les deux chaînes lourdes sont identiques, de même pour les deux chaînes légères.
•Domaines constants:
Les domaines constants sont caractérisés par une séquence en acides aminés
très proche d'un anticorps à l'autre. Chaque chaîne légère en possède un exemplaire noté
CL. Les chaînes lourdes comportent, selon la classe d'anticorps, trois ou quatre domaines
constants CH1, CH2, CH3 et CH4.
Les domaines constants ne sont pas impliqués dans la reconnaissance de l'antigène, mais
interviennent dans l'activation du système du complément. Ils possèdent également des
sites de liaison aux cellules immunitaires.

•Domaines variables:
Une immunoglobuline possède
quatre domaines variables situés aux
extrémités des deux « bras ».
L'association entre un domaine variable
porté par une chaîne lourde (VH) et le
domaine variable adjacent porté par une
chaîne légère (VL) constitue le site de
reconnaissance (ou paratope) de
l'antigène. Ainsi, une molécule
d'immunoglobuline possède deux sites
de liaison à l'antigène, un au bout de
chaque bras. Ces deux sites sont
identiques, d'où la possibilité de lier deux
molécules d'antigène par anticorps.

Les différentes immunoglobulines
# Les immunoglobulines G sont les plus
abondantes dans l'organisme. Elles sont
fabriquées lors d'un contact avec un antigène
(corps étranger pour l'organisme). Elles
protègent l'organisme contre les bactéries, les
virus, et les toxines qui circulent dans le sang et
la lymphe. D'autre part, elles fixent rapidement
le complément (un des constituants du système
immunitaire). Elles participent également à la
réponse mémoire, base de l'immunité sur
laquelle repose le mécanisme de la vaccination.
Enfin, les immunoglobulines G. traversent le
placenta et, de ce fait, entraînent une immunité
passive chez le fœtus.
# Les immunoglobulines A se trouvent
essentiellement dans les sécrétions comme la
salive, le suc intestinal, la sueur et le lait
maternel. Le rôle essentiel des
immunoglobulines A. est d'empêcher les agents
pathogènes de se lier à la cellule et plus
spécifiquement aux cellules de recouvrement
constituant les muqueuses et l'épiderme
(couche superficielle de la peau).