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MÉMO VISUEL DE BIOCHIMIE L’ESSENTIEL EN FICHES avier Coumoul X Professeur à l’université Paris Descartes Frédéric Dardel Professeur et président de l’université Paris Descartes Étienne Blanc Maître de conférences à l’université Paris Descartes Uniformisation des illustrations : Bernadette Coléno Photographies de couverture : En haut à droite : Émulsion d’huile dans de l’eau © Cobalt – Fotolia.com En haut à gauche : Tubes à essais © i-stock/luchschen En bas à gauche : Coenzyme Q 10 ou ubiquinone (ici sous forme de cristaux) ©Biosphoto/Alfred Pasieka/Science Photo Library En bas à droite : Répresseur de l’opéron lactose fixé au sité opérateur © Frédéric Dardel © Dunod, 2014 © © Dunod, Dunod, 2016 2014 Paris rue Laromiguière, 5 5rue Laromiguière, 75005 75005 Paris www.dunod.com 5 rue Laromiguière, 75005 Paris www.dunod.com www.dunod.com ISBN 978-2-10-074226-4 978-2-10-070528-9 ISBN 978-2-10-070528-9 Table des matières Comment utiliser cet ouvrage X Préface XI Abréviations XIII Chapitre 1 – La cellule et ses constituants L’eau et les ions Fiche 1 L’eau et le vivant Fiche 2 Les ions et le vivant Fiche 3 La structure des glucides 2 3 4 Les glucides Fiche 4 Les aldoses Fiche 5 Les cétoses Fiche 6 Les dérivés d’oses Fiche 7 Les dérivés d’oses Fiche 8 Les dérivés d’oses Fiche 9 Les oligosaccharides Fiche 10 Les homopolysaccharides Fiche 11 Les homopolysaccharides Fiche 12 Les glycoprotéines Fiche 13 Les protéoglycanes 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Les acides aminés et protéines Fiche 14 Les acides aminés Fiche 15 Les acides aminés Fiche 16 La liaison peptidique Fiche 17 Le diagramme de Ramachandran Fiche 18 La structure primaire des protéines Fiche 19 La structure secondaire des protéines Fiche 20 La structure tertiaire des protéines 15 16 17 18 19 20 21 Les lipides Fiche 21 Les acides gras – convention Fiche 22 Les acides gras Fiche 23 Les lipides membranaires 22 23 24 Les acides nucléiques et dérivés de nucléotides Fiche 24 La structure des nucléotides 25 Fiche 25 La structure des polynucléotides 26 Fiche 26 L’ATP27 III Table des matières Fiche 27 Fiche 28 Fiche 29 La structure de l’ARN Les coenzymes principaux d’oxydoréduction Les coenzymes principaux de transfert 28 29 30 Fiche 30 Fiche 31 Fiche 32 Fiche 33 Fiche 34 Fiche 35 Fiche 36 Fiche 37 Fiche 38 L’organisation de la cellule L’organisation de la cellule Les membranes plasmiques Les transports membranaires (passif et diffusif) Les transports membranaires (actif) Le pore nucléaire Les transports nucléocytoplasmiques La taille des génomes La taille des objets biologiques La classification des organismes 31 32 33 34 35 36 37 38 39 Chapitre 2 – Les enzymes, des catalyseurs biologiques Les grandes classes d’enzymes et les principes de la catalyse Fiche 39 La classification des enzymes Fiche 40 La catalyse enzymatique Fiche 41 Site actif et état de transition 42 43 44 Fiche 42 Fiche 43 Fiche 44 Fiche 45 Les enzymes michaeliennes Le modèle de Michaelis-Menten L’inhibition compétive L’inhibition non compétive L’inhibition suicide 45 46 47 48 Fiche 46 Fiche 47 Fiche 48 Fiche 49 Les enzymes allostériques Allostérie et coopérativité Les systèmes K Systèmes K et représentation de Hill Les systèmes V 49 50 51 52 Chapitre 3 – Le métabolisme cellulaire Fiche 50 Fiche 51 Fiche 52 IV Les grands principes des régulations métaboliques Le bilan métabolique Les effets des substrats et des produits La chaîne linéaire métabolique 54 55 56 Table des matières Fiche 53 Fiche 54 Fiche 55 Fiche 56 La chaîne ramifiée métabolique La régulation par des protéines de contrôle La régulation par modification covalente La régulation par protéolyse 57 58 59 60 Fiche 57 Fiche 58 Fiche 59 Fiche 60 Fiche 61 Fiche 62 Fiche 63 Fiche 64 Fiche 65 Fiche 66 Fiche 67 Le métabolisme glucidique La glycolyse : phase de préparation La glycolyse : phase de restitution La régulation de la glycolyse Les points clés de la glycolyse La néoglucogenèse La régulation de la néoglucogenèse Structure et fonction du glycogène La synthèse du glycogène La dégradation du glycogène La voie des pentoses : phase oxydative La voie des pentoses : phase non oxydative 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 Fiche 68 Fiche 69 Fiche 70 Fiche 71 Fiche 72 Fiche 73 Fiche 74 Fiche 75 Fiche 76 Fiche 77 Fiche 78 Le métabolisme respiratoire Le carrefour du pyruvate La mitochondrie La structure de la pyruvate déshydrogénase (PDH) La régulation de la pyruvate déshydrogénase (PDH) Le cycle de Krebs – réactions La régulation du cycle de Krebs L’ATP synthase : moteur de la cellule La chaîne respiratoire : couplage avec le cycle de Krebs La chaîne respiratoire : aspects énergétiques Cataplérose et anaplérose Les navettes mitochondriales 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 Fiche 79 Fiche 80 Fiche 81 Fiche 82 Fiche 83 Fiche 84 Fiche 85 Fiche 86 Fiche 87 Fiche 88 Fiche 89 Fiche 90 Le métabolisme lipidique Le catabolisme des acides gras : activation et transport mitochondrial Le catabolisme des acides gras : la bêta-oxydation Le catabolisme des acides gras à C impair ou insaturés La régulation du métabolisme des acides gras L’anabolisme des acides gras : du citrate au malonyl-CoA L’acide gras synthase L’acide gras synthase Le métabolisme des triglycérides Le métabolisme des triglycérides Le métabolisme du cholestérol Le métabolisme du cholestérol Le métabolisme des phospholipides 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 V Table des matières Fiche 91 Fiche 92 Fiche 93 Fiche 94 Le métabolisme des stéroïdes La glycéronéogenèse La cétogenèse La cétolyse 95 96 97 98 Fiche 95 Fiche 96 Fiche 97 Fiche 98 Fiche 99 Le métabolisme azoté Introduction au métabolisme azoté Les transaminations Le cycle de l’urée L’anabolisme des acides aminés Le catabolisme des acides aminés Fiche 100 Fiche 101 Fiche 102 Fiche 103 Quelques métabolismes particuliers Le métabolisme des purines 104 Le métabolisme des pyrimidines 105 Folates et métabolisme 106 L’autophagie107 Fiche 104 Fiche 105 Fiche 106 Fiche 107 Particularités du métabolisme énergétique végétal La photophosphorylation Le cycle de Calvin Le métabolisme C4 Le métabolisme CAM 99 100 101 102 103 108 109 110 111 Chapitre 4 – Réplication de l’ADN et division cellulaire Fiche 108 Fiche 109 Structure des acides nucléiques et de la chromatine La chromatine La topologie de l’ADN 114 115 Fiche 110 Fiche 111 Fiche 112 L’organisation des gènes Les topoisomérases L’organisation du génome Le contenu du génome 116 117 118 Fiche 113 Fiche 114 Fiche 115 La réplication de l’adn Les ADN polymérases La réplication La relecture 119 120 121 Fiche 116 Fiche 117 Fiche 118 Fiche 119 Les mécanismes de combinaison et de réparation La recombinaison La recombinaison Les lésions de l’ADN Les lésions de l’ADN 122 123 124 125 VI Table des matières Fiche 120 Fiche 121 Fiche 122 Fiche 123 Fiche 124 Fiche 125 Les mécanismes de réparation de l’ADN La réparation directe La réparation des mésappariements La réparation par excision de nucléotides La réparation par excision de base La réparation par recombinaison 126 127 128 129 130 131 Fiche 126 Fiche 127 Fiche 128 Le cycle cellulaire Les phases du cycle cellulaire 132 Le contrôle du cycle cellulaire 133 L’apoptose134 Chapitre 5 – L’expression des gènes Fiche 129 Fiche 130 Fiche 131 La synthèse des arn Les ARN polymérases Les promoteurs La transcription 136 137 138 Fiche 132 Fiche 133 Fiche 134 Fiche 135 Fiche 136 Fiche 137 Fiche 138 La maturation des arn messagers Maturation : la coiffe Maturation : la queue poly (A) Épissage des ARN Épissage des ARN Épissage des ARN La régulation de l’expression génétique La régulation de l’expression génétique 139 140 141 142 143 144 145 Fiche 139 Fiche 140 Transcription inverse et rétrovirus La transcription inverse Les rétrovirus 146 147 Fiche 141 Fiche 142 Fiche 143 Fiche 144 Fiche 145 Fiche 146 Fiche 147 Fiche 148 L’expression des protéines Le code génétique L’ARN de transfert La traduction des protéines La traduction des protéines La traduction des protéines La traduction des protéines Peptide signal et excrétion Le protéasome 148 149 150 151 152 153 154 155 Fiche 149 Le contrôle d’expression épigénétique Épigénétique : méthylation de l’ADN 156 VII Table des matières Fiche 150 Fiche 151 Épigénétique : code des histones Épigénétique : les miARN 157 158 Chapitre 6 – La signalisation cellulaire Fiche 152 Fiche 153 Fiche 154 Fiche 155 Fiche 156 Fiche 157 Fiche 158 Fiche 159 Fiche 160 Fiche 161 Fiche 162 Fiche 163 Fiche 164 Introduction à la signalisation cellulaire 160 La signalisation AMPc 161 La signalisation calcique 162 La signalisation NO 163 La signalisation Notch 164 La signalisation β-caténine165 La signalisation RTK 166 La signalisation STAT 167 La signalisation des intégrines 168 La signalisation TGFβ169 La signalisation des récepteurs nucléaires 170 La signalisation NFκB171 La signalisation des xénobiotiques 172 Chapitre 7 – Les techniques d’étude biochimique VIII Fiche 165 Fiche 166 Fiche 167 Fiche 168 Fiche 169 Fiche 170 Fiche 171 Principes généraux Le couplage des techniques Les détergents La spectrophotométrie Les radioisotopes Électrophorèse – principe de séparation Électrophorèse – type de gel et analyse Électrophorèse en champ pulsé 174 175 176 177 178 179 180 Fiche 172 Fiche 173 Fiche 174 Fiche 175 Fiche 176 La purification des protéines Séparation physique : l’ultracentrifugation Séparation physique : précipitation/solubilisation Séparation physique : dialyse/ultrafiltration La chromatographie liquide La chromotographie liquide 181 182 183 184 185 Fiche 177 Fiche 178 Analyse de l’expression, de la structure et de la fonction des protéines Protéomique/Spectrométrie de masse La spectrométrie RMN 186 187 Table des matières Fiche 179 Fiche 180 Fiche 181 Fiche 182 Fiche 183 Fiche 184 Fiche 185 Fiche 186 Les méthodes de dosages protéiques Les méthodes de dosages protéiques La biologie structurale La biologie structurale La modélisation moléculaire Le western blot L’immunodétection – CoIP L’isoélectrofocalisation et le gel à deux dimensions 188 189 190 191 192 193 194 195 Fiche 187 Fiche 188 Fiche 189 Fiche 190 Fiche 191 Fiche 192 Fiche 193 Fiche 194 Fiche 195 Fiche 196 Fiche 197 Fiche 198 Fiche 199 Fiche 200 Fiche 201 Fiche 202 Fiche 203 Clonage, tranfection, transgenèse La PCR Les enzymes de restriction Les plasmides L’ADN recombinant/clonage L’expression inductible L’inhibition de l’expression par des ARN interférent Les gènes rapporteurs GFP – applications La méthode de transfection par électroporation Les méthodes de transfection par endocytose La production de virus recombinants Les systèmes d’infection virale La transgenèse par microinjection La transgenèse par modification des cellules ES La sélection des cellules ES par la transgenèse Le système Cre/LoxP Le système CRISPR 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 Fiche 204 Fiche 205 Fiche 206 Fiche 207 Fiche 208 Fiche 209 Fiche 210 Fiche 211 L’analyse des acides nucléiques Le Southern blot Le northern blot Les puces à ADN Le retard sur gel (EMSA) Le ChIP Le footprint Le séquençage Sanger Le séquençage nouvelle génération 213 214 215 216 217 218 219 220 Index 221 Crédits photographiques 226 IX Comment utiliser cet ouvrage 7 chapitres Les grands axes de la biochimie La cellule et ses constituants 211 fiches réparties en 7 chapitres 600 schémas et photos en couleur pour illustrer chaque notion importante L’analyse des des acides acides nucléiques nucléiques L’analyse Les notions essentielles du cours pour réviser rapidement FICHE Les puces à ADN Cellule condition 1 Cellule condition 2 Cette technique permet d’analyser à grande échelle le niveau d'expression des gènes (via la détection des transcrits ARN) dans une cellule, un tissu, un organe, un organisme, ou après un stimulus par rapport à un échantillon de référence. extraction ARN ARNm 2 ARNm 1 transcription inverse marquage fluorescent ADNc mélange 206 L’analyse des acides nucléiques 1 ADNc hybridation des puces Chaque point contient des sondes d’ADN simple brin ayant une séquence nucléotidique spécifique d’un gène. Seuls les ADNc aux séquences complémentaires, marqués par le fluorophore ( ), vont s’hybrider. L’intensité de fluorescence permet de déterminer le niveau d’expression de l’ARN correspondant au point ; la couleur permet de faire la comparaison entre les deux échantillons. scan (fluorescence) Et aussi… •Une liste des abréviations employées dans l’ouvrage •Un index complet X Gène sous-exprimé dans les cellules 1 par rapport aux cellules 2 Gène sur-exprimé dans les cellules 1 par rapport aux cellules 2 Gène exprimé de manière équivalente dans les deux types de cellules Gène non exprimé Il existe des puces à ADN permettant d’analyser l’expression du génome entier de nombreuses espèces (pour l’Homme la puce permet l’analyse d’environ 22 000 gènes). 215 Préface Le terme biochimie tend à disparaître de très nombreux intitulés d’unités d’enseignement et de filières, ce qui est regrettable. Pourtant ce nom bref sonne bien, il est précis et indique concrètement la nature du monde vivant : la connaissance des molécules, de leurs interactions multiples ainsi que l’ensemble des réactions qui en résultent. La biochimie constitue l’un des savoirs obligatoires pour déchiffrer le fonctionnement du vivant, reconstituer son histoire évolutive, donc notre propre Histoire. Mais ceci ne se fera pas sans l’utilisation de techniques de plus en plus subtiles de purifications, de dosages, d’études de la spécificité. Ce mémo visuel de biochimie qui va à l’essentiel de ces démarches est le bienvenu. Depuis près de quarante ans, les avancées technologiques ont profondément modifié notre connaissance du fonctionnement du vivant, de la classification des êtres vivants et ont conduit, ce qui était inattendu, à une très forte « molécularisation » de la société civile. En effet, un très grand nombre de nos concitoyens, est maintenant convaincu que leur vie est dirigée par les molécules d’ADN héritées de leurs parents. Le langage courant s’est lui aussi imprégné du vocabulaire de la biologie, nombre de réclames utilisent l’acronyme ADN comme la référence source pour vanter les mérites de leurs produits. Cette prise de conscience du rôle fondamental des connaissances de la biologie a un impact encore plus fort sur notre société civile, elle génère de nouvelles activités humaines, considérables du point de vue économique comme du point de vue social (médecine personnalisée, assistance à l’amélioration des espèces d’intérêts agronomiques, utilisation de capteurs d’énergie lumineuse, analyse de la biodiversité, pour citer quelques exemples). Ceci constitue un paradoxe car s’il est fait état d’une désaffection générale des étudiants pour les sciences, globalement notre société porte un regard de plus en plus intéressé vers la biologie. À nous d’utiliser avec pertinence ce fait pour réaliser ce besoin d’éducation à tous les niveaux de la société. Dans le même mouvement, il faudrait faire reconnaître que les décideurs de demain, tout comme leurs conseillers, ne peuvent plus se contenter des seules notions de biologie acquises au Lycée. L’introduction dans leur cursus d’une formation à ce qu’est la recherche (tous secteurs confondus) et à un niveau de connaissances significatif en biologie, serait appropriée. XI Préface L’objectif de cet ouvrage de biochimie dédié à la connaissance des molécules est d’amener à retrouver efficacement l’essentiel d’une thématique, à pouvoir se la remémorer principalement à l’aide d’images. Il est par construction, orienté vers la clarté avec une forte simplification, le spécialiste voudra bien y porter un regard indulgent. Les explications, commentaires, volontairement brefs, sont là pour susciter la curiosité du lecteur. Cet ouvrage est publié au moment où l’enseignement supérieur se réorganise selon deux axes. Premièrement en assurant la transmission des savoirs avec un maximum d’interactivité grâce aux possibilités offertes par l’outil numérique qui façonne désormais notre société. Deuxièmement face à la quantité vertigineuse d’informations pertinentes issues mensuellement de la recherche, le contenu de ces savoirs doit être obligatoirement revisité, avec l’objectif de se limiter en complexité sans omettre toutefois de citer les pistes qui dirigeront un groupe restreint d’étudiants vers une analyse très spécialisée. Chaque thème fait l’objet d’une fiche d’une page agréablement illustrée. Le tout constituant une précieuse série de notions de base. Le renvoi entre fiches constitue une ébauche de réseau, ce qui amènera sans doute le lecteur à imaginer la complexité des multiples réseaux assurant le fonctionnement cellulaire. Il intègre avec aisance quelques approches de génétique, de biodiversité et d’évolution soulignant la porosité grandissante entre disciplines, la résultante étant la grande dynamique de ces interfaces. La fiche consacrée à la taille des objets biologiques permet de visualiser la finesse des assemblages protéiques que le biochimiste caractérise. Une autre, sur la taille des génomes, fait clairement ressortir que la complexité apparente des organismes vivants n’est pas directement liée au nombre de gènes et donc que le passage du génotype au phénotype résulte d’interactions multiples et subtiles qui seront décryptées, avec le temps, par la modernité des approches de la biochimie. C’est un puissant stimulant à la curiosité du biochimiste. Ce livre, à lire et à relire, s’adresse principalement aux étudiants de niveau Licence issus de filières variées de l’enseignement de la biologie, mais par son aspect sobre et synthétique il peut constituer un support commode à nombre de collègues biologistes. Jean-Luc Souciet XII Abréviations α-CGalpha-cétoglutarate β-oxbeta-oxydation ADNAcide désoxyribonucléique ADNcAcide désoxyribonucléique complémentaire ADNsb/ADNdbAcide désoxyribonucléique simple brin/double brin ADPAdénosine diphosphate AMPAdénosine monophosphate AMPcAdénosine monophosphate cyclique AhRRécepteur aux hydrocarbures aromatiques ARNAcide ribonucléique ARNtAcide ribonucléique de transfert ARNmAcide ribonucléique messager miARNmicro ARN sgARN small guide ARN (petit ARN guide) shARN small hairpin ARN siARN small interfering ARN (petit ARN interférent) ATCaseAspartate TransCarbamylase ATPAdénosine triphosphate BETBromure d’éthidium CAMCalmoduline cdc cell division cycle CDKkinase dépendante des cyclines (Cyclin Dependent Kinase) CDK-IInhibiteur de kinase dépendante des cyclines ChIPImmunoprécipitation de la chromatine CMCConcentration micellaire critique CoACoenzyme A CRISPR Clustered Regularly-Interspaced Short Palindromic Repeats CTPCytidine triphosphate DAGDiacyl-glycérol ddNTPdidésoxyribonucléotide triphosphate DHFRDihydrofolate réductase DISC Death-Inducing Signaling Complex DMSODiméthylsulfoxyde dNTPdésoxyribonucléotide triphosphate DTTDithiothréitol EGF Epidermal Growth Factor EMSA Electrophoretic Mobility Shift Assay (retard sur gel) EROEspèces Réactives de l’Oxygène ES Embryonic Stem cell (cellule souche embryonnaire) FADH2 (FAD)Flavine adénine dinucléotide réduit (oxydé) FAK Focal Adhesion Kinase FGF Fibroblaste Growth Factor FMNFlavine monucléotide G6PGlucose-6-phosphate GAGGlycosAminoGlycane GAPDHGlycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase GDPGuanosine diphosphate GF Growth Factor (facteur de croissance) GFP Green Fluorescent Protein (protéine fluorescence verte) GlcNGlucosamiNe GLUTGLUcose Transporter GMPGuanosine monophosphate GMPcGuanosine monophosphate cyclique GPIGlycosylphosphatidylinositol GSK Glycogene Synthase Kinase GTPGuanosine triphosphate HMG-CoA3-Hydroxy-3-méthylglutarylcoenzyme A IEFIsoélectrofocalisation IFImmunofluorescence XIII Abréviations IkBInhibiteur de kB IKK Kinase de IkB IPImmunoprécipitation JAKJanus Kinase KIKnock-in Kmconstante de Menten-Michaelis KOKnock-out MAPK Mitogen Activated Protein Kinase MCS Multiple Cloning Site (site de clonage multiple) MECMatrice ExtraCellulaire NADH (NAD+)Nicotinamide adénine dinucléotide réduit (oxydé) NADPH (NADP+)Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit (oxydé) NFkB Nuclear Factor kappa-B NGF Nerve Growth Factor NGS Next generation sequencing (séquençage de nouvelle génération) NHEJ Non Homologous End Joining (jonctions d’extrémités non homologues) Ni-NTANickel-acide nitrilotriacétique NLS Nuclear Localization Signal (signal de localisation nucléaire) nmnanomètre NONitric oxide (monoxyde d’azote) NOS Nitric oxide synthase NTPNucléotide triphosphate ORF Open Reading Frame (cadre de lecture ouvert) ORIOrigine de réplication PALPhosphate de pyridoxal PCR Polymerase Chain Reaction PDB Protein Data Bank PDHPyruvate déshydrogénase XIV PFGE Pulse Field Gel Electrophoresis (électrophorèse en champ pulsé) PFKPhosphofructokinase pIPoint isoélectrique PIP2Phosphatidylinositol-4,5bisphosphate PK Protein Kinase PRPPPhosphoribosyl-pyrophosphate PVDFPolyfluorure de vinylidène RERéticulum endoplasmique RHRecombinaison homologue RISC RNA-Induced Silencing Complex RMNRésonance magnétique nucléaire RNaseRiboNucléase RTKRécepteur à activité tyrosine kinase RXRRécepteur aux X-rétinoïdes SAMS-adénosylméthionine SDSSodium docécylsulfate snRNPsmall nuclear RiboNucleoProtein SOSSon of Sevenless STAT Signal Transducer and Activator of Transcription SUMOSmall Ubiquitin Modifier TGTriglycérides THFTétrahydrofolate TKTyrosine kinase TPPThiamine pyrophosphate UDPUridine diphosphate UMPUridine monophosphate UTPUridine triphosphate VEGF Vascular Endothelial Growth Factor VIHVirus de l’Immunodéficience Humaine VmVitesse maximale 1 La cellule et ses constituants L’eau et les ions FICHE 1 L’eau et le vivant L’eau est essentielle à la vie pour les protozoaires et les métazoaires (animaux, végétaux). Un Homme de 70 kg est constitué de 45 litres d’eau. Cette proportion varie avec le sexe, la corpulence et l’âge (75 % chez le nourisson et 55 % chez la personne agée). Sa répartition tissulaire est hétérogène (90 % dans le sang, 1 % dans les dents). Les fonctions de l’eau dans le corps Transport Élimination des déchets ou de chaleur Cellules (ex : sang, lymphe), ions, solutés passage membranaire, gaz respiratoires. Le transport des cellules (ex : sang) contribue aux : • processus immunitaires ; • échanges respiratoires. Il existe de nombreuses aquaporines qui accélèrent le transport diffusé de l’eau au travers des membranes cellulaires. Elles peuvent aussi transporter le glycérol. Eau Structure Aquaporine H 0 H Métabolisme L’eau intervient dans de nombreuses réactions métaboliques enzymatiques en tant que substrat (réactions d’hydrolyse, hydratation) ou produit (ex : déshydratation) et participe à la solubilisation des métabolites. H2O A -O-R L’eau participe à : • la fonction rénale avec la dilution des déchets dans l’urine ; • la régulation thermique (déperdition de chaleur et sueur). A -OH + HO-R L’eau conditionne le volume des cellules et ainsi leur survie, mais aussi les processus de : • division ; • migration. Autres fonctions • production de salive ou lubrifiants (yeux...) ; • fonction cérébrale ; • élasticité de la peau. Au cours de sa vie, un être humain consomme environ 60 000 litres d’eau. La source principale d’eau est l’alimentation (2 litres environ par jour dont une partie dans les aliments solides) mais également le métabolisme (environ 0,3 litre). Les sorties d’eau varient en fonction des conditions environnementales (comme la température et l’humidité extérieure) et de l’activité de l’organisme : 1 litre par jour est évacué par les urines, 0,2 litre par les fécès, 0,8 litre par respiration et transpiration. 2 FICHE 2 L’eau et les ions Les ions et le vivant Les ions métalliques et non métalliques constituent dans leur ensemble 1% de la masse chez l’Homme. Malgré ce faible pourcentage, ils remplissent des fonctions cruciales et très variées. De nombreux cations divalents, par leurs interactions avec des acteurs clés, jouent des rôles divers dans les réactions enzymatiques ou les transports. C’est le cas de l’ion Fe2+ qui par sa liaison à l’O2 dans l’hème de l’hémoglobine ou des cytochromes P450, contribue à son transport ou sa réactivité. Na+ et K+ sont des ions monovalents dont les concentrations extra- et intracellulaires sont régulées par la Na-K ATPase. Ils jouent un rôle dans le potentiel de membrane et l’excitabilité neuronale. Na+ K+ Na-K ATPase Na+ ATP + H2O L’ion Mg2+ par sa liaison avec l’ATP joue un rôle clé dans les sites actifs de kinases ou polymérases. ATP A ADP P A Mg2+ Mn2+, Cu2+, Zn2+ sont des cofacteurs enzymatiques. Ils rentrent tous les trois dans la composition du site actif des enzymes permettant l’élimination de l’anion superoxyde, les superoxyde dismutases (SOD). K+ ADP + Pi Ca2+ joue le rôle de second messager dans la signalisation cellulaire et intervient dans la minéralisation du squelette. Les ions Mn2+ en violet Les os sont riches en ions Ca2+ Chez les végétaux, le Mg2+ est un constituant de la chlorophylle, essentiel pour la photosynthèse. O O N N O O Mg2+ N O N O L’alimentation joue un rôle crucial dans les apports en ions des organismes (animaux et végétaux). Dans cette optique, l’eau de boisson est une source non négligeable de minéraux. 3 Les glucides FICHE 3 La structure des glucides Structure générale Configurations D et L Les glucides, appelés aussi oses, ont comme formule générale Cn(H2O)n, d’où leur ancien nom d’hydrates de carbone. Ce sont des polyalcools avec une fonction aldéhyde (aldose) ou une fonction cétone (cétose). Le nombre de carbones ainsi que la configuration des carbones asymétriques (C*) conduit à une grande variété de molécules aux caractéristiques différentes. H cétose HC OH HO – CH H – C – OH OH OH CH2OH α-D-glucose à pH = 7, < 1 % de forme linéaire 33 % 3 H H 4 OH H 5 OH H2C H2C OH -OH en C5 à droite = D-glucose 6 OH OH OH 6 Fischer OH H OH O OH 1 OH Haworth OH C β-D-glucose 66 % α : l’hydroxyle (-OH) porté par le carbone anomérique est de l’autre côté du C terminal par rapport au plan du cycle. β : l’hydroxyle porté par le carbone anomérique est du même côté que le C terminal par rapport au plan du cycle. 4 O OH OH 2 HO OH H – C – OH HC – OH OH OH OH Tout ce qui est à droite passe en bas, tout ce qui est à gauche passe en haut. O 1 H CHO OH H Représentations (ex : D-glucose) La réaction de cyclisation entre la fonction aldéhyde ou cétone et un alcool intramoléculaire (hémiacétalisation) fait apparaître un nouveau carbone asymétrique appelé anomérique, de configuration α ou β (= mutarotation). O OH La position du C*n-1 en représentation de Fischer indique la configuration D ou L de l’ose par analogie avec les D- et L- glycéraldéhydes. Cette convention est indépendante du pouvoir rotatoire de la molécule noté d/l ou +/–. Les oses naturels présentent majoritairement une configuration D. Cyclisation OH H H OH -OH à droite = D-glycéraldéhyde CH2OH aldose OH HO OH H2C (CH-OH)n-3 CH2OH O H C=O (CH-OH)n-2 O H CH2OH CHO H 1 OH H – C – OH HO – C – H H – C – OH O HO HO 6 O CH2OH 6 Tollens 1 OH H–C Chaise OH FICHE 4 Les aldoses de configuration D sont définis par rapport à leur carbone n–1. Si sa configuration est identique à celle du D-glycéraldéhyde (qui dévie la lumière vers la droite), alors le sucre appartient à la série D. En représentation de Fischer, l’hydroxyle (-OH) du Cn–1 est à droite (configuration absolue R). L’ensemble des carbones asymétriques confère à ces molécules un pouvoir rotatoire noté (+) ou (–). La plupart des sucres naturels ont une configuration D. H H OH HO H OH H H2C H OH H OH H OH H H2C H O HO H H2C H HO H H OH HO H HO H H OH H HO OH H OH HO H OH H OH H OH H OH HO H OH H OH H OH H OH H H2C OH D-(+)-allose H2C OH D-(+)-altrose H2C OH H2C OH D-(+)-glucose D-(+)-mannose H H HO H H H OH H2C OH D-(–)-gulose Le D-ribose entre dans la composition des nucléotides de l’ARN (Fiche 24) et des co-enzymes d’oxydoréduction NAD+ et FAD (Fiche 28). Sous forme désoxy-, il est retrouvé dans les nucléotides composant l’ADN (Fiche 24). Le D-glucose est une molécule très importante dans le métabolisme énergétique cellulaire (Fiche 57). Le D-galactose, le D-mannose et leurs dérivés interviennent dans la glycosylation des protéines (Fiche 12). Le composé de configuration L correspondant est l'image dans un miroir du composé D. Ces deux molécules sont des énantiomères (leurs pouvoirs rotatoires respectifs sont donc opposés). OH H2C OH H O OH OH H H HO D-(+)-xylose O H H H H O O OH HO H OH HO H HO H H HO H HO H H OH H2C OH D-(–)-lyxose O HO O OH OH OH H H H O H D-(–)-arabinose H OH D-(–)-thréose H HO OH OH H2C O OH O H OH D-(–)-érythrose H O H H OH H OH D-(+)-glycéraldéhyde O H O OH H2C O D-(–)-ribose O H H H2C H H Les glucides Les aldoses H OH H2C H O OH HO OH H2C OH H H HO O H H OH H OH HO H H OH HO H H2C OH D-(+)-galactose D-(+)-talose D-(–)-idose H H OH OH D-(+)-glucose H2C OH L-(–)-glucose 5
