Epñk VL nig VH
CaEpñkEdlmanlkçN³yfaRbePTeTAtamGg;TIkrnIm
Yy² mann½yfa EpñkenH
mansmasPaBCaGasIutGamIen
ERbRbYleTAtamGg;TIkrnImYy².
Epñk CL nigEpñk CH TaMgbI
mansmasPaBCaGasIutGamIendUcKñaTaMgGs;c
MeBaHRKb;RbePTGg;TIkr.
Rcvak; H TaMgBIrP¢ab;Kñaedaysm<½n§DIs‘ulpY
2 ehIyRcvak; L P¢ab;nwgRcvak; H
edaysm<½n§DIs‘ulpY 1.
enAkñúgEpñknImYy² k¾mansm½<n§DIs‘ulpY1
Edr EdleFIVeGayRcvak;biubTIt ¬RbUetGIun¦
ekIt)anCaTRmg;TI3 ¬3D¦.
ANTICORPS – REACTION ANTIGENE ANTICORPS
Figures 1 et 2
Les anticorps sont des proteines appelees immunoglobines.
Chaque molecule d’anticorps est constituee de 4 chaines peptidiques : 2 chaines legeres L et 2
chaines lourdes H. Les chaines legeres ont 216 acides amines et les chaines lourdes 452.
Chaque chaine L comprend 2 domaines VL et CL, chaque chaine H comprend 4 domaines
VH, CH1, CH2 et CH3.
Les domaines VL et VH ont une composition variable en acides amines qui est differente
suivant les anticorps. Le domaine CL et les 3 domaines CH ont une composition en acides
amines qui est la meme pour tous les anticorps.
Deux liaisons disulfure (S-S) relient les 2 chaines H, une liaison disulfure relie une chaine L a
une chaine H.
Il existe aussi une liaison disulfure a l’interieur de chaque domaine qui permet a la chaine
peptidique d’avoir une forme 3D (structure tertiaire de la proteine).
La figure 2 est une representation simplifiee.