Peptides 1. Définition
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Peptides 1. 2. 3. 4. 5. Définition Liaison peptidique Nomenclature Ionisation Rôles biologiques - exemples 1. Définition Condensation linéaire d’acides aminés Acides α aminés n < 100 P E P T I D E S n < 20 oligopeptides M. Denis - PACES 2015 n > 20 polypeptides 1 2. Liaison peptidique Condensation de la fonction αCOOH d’un acide aminé avec la fonction αNH2 d’un autre acide aminé ◊ formation d’une liaison amide = liaison peptidique Fonct° acide Fonct° amine R Liaison amide R’ R COOH + H2N H2N—C—COOH N—C—COOH H Acide aminé 1 H Acide aminé 2 R’ H2N—C—CO—NH—C—COOH CO—NH H H 2O Dipeptide H Liaison stable, l’hydrolyse spontanée est quasiment nulle ! Caractères – orientation C N Carbone α H N H O H C C N Carbone α + 2 C C O M. Denis - PACES 2015 Carbone α + 1 C N C H 2 ! Caractères – orientation – coplanéité de Cα, C, O, N, H, et C α+1 plane C C H °° C N + C C O C H C N C O- H N C O Formes limites d’écriture Structure mésomère ! Caractères – orientation – coplanéité de Cα, C, O, N, H, et C α+1 – rotation des plans : angles Φ et Ψ C N Carbone α H N H C M. Denis - PACES 2015 N Carbone α + 2 C Φ O O H C C C N C ψ Carbone α + 1 H 3 ! Caractères – orientation – coplanéité de Cα, C, O, N, H, et C α+1 – rotation des plans : angles Φ et Ψ – disposition trans privilégiée Carbone α H N H O H C C N Carbone α + 2 C C O Carbone α + 1 C N C H 3. Nomenclature ! Nomenclature des chaînes peptidiques – acides aminés de la chaîne peptidique = résidus – nom des résidus = nom des AA + suffixe -yl (sauf AA dont le groupe α carboxylique est libre) – acides aminés numérotés de gauche à droite à partir de l’extrémité N-terminale – acides aminés aux extrémités de la chaîne • N-terminal pour la fonction amine libre (α-NH2) • C-terminal pour la fonction carboxylique libre (α-COOH) ! Types de peptides – Linéaires mono ou polycaténaires – Cycliques Exemple de peptide cyclique : La gordonine (Gordona hydrophobica) 4. Ionisation ! Extrémités N et C terminales (pratiquement toujours présentes) – une fonction amine – une fonction acide carboxylique ! Chaînes latérales (selon la composition) – des fonctions « amine » – des fonctions acide carboxylique COOH + N+ + + ++ + % FORME POSITIVE COO- + + N+ + + + + COON FORME ZWITTERIONIQUE FORME NEGATIVE pH pHi FORME MOLECULAIRE MAJORITAIRE FORME FORME POSITIVE NEGATIVE FORME ZWITTERIONIQUE CHARGE ELECTRIQUE GLOBALE pH < pHi pH > pHi CHARGE POSITIVE AUGMENTE CHARGE NEGATIVE AUGMENTE Ionisation des peptides 5. Rôles biologiques - exemples ! Peptides naturels ! Peptides médicaments – Hormones – Chimiokines & peptides de la réact° inflammatoire – Neuropeptides – Facteurs de croissance – Origine naturelle ou synthétique ! Autres – toxines... Carnosine = β alanyl histidine Aspartame = L-aspartyl-L-phénylalanine méthyl ester Glutathion = γ glutamyl cysteinyl glycine liaison ISOPEPTIDIQUE ou PSEUDOPEPTIDIQUE glutathion réduit G-SH glutathion oxydé G-S-S-G Thyrotropin-releasing hormone (TRH) = (pyro)Glu-His-Pro-NH2 S S NH2 NH2 CYS CYS TYR TYR ILE PHE GLN GLN ASN ASN CYS CYS PRO PRO LEU ARG GLY GLY CO NH2 CO NH2 OCYTOCINE VASOPRESSINE S Pont Disulfure S AA Cter: glycinamide NH2-CH2-CO-NH2 Ex de polypeptides LH/FSH-RH GH-RH TRH Hypothalamus CRH RH: Releasing Hormone GH-IF: Somatostatine 14AA Ante-Hypophyse LH/FSH GH TSH Gonade Cartilage de Croissance Thyroïde 187AA 2 chaînes - glycoprotéines Post-Hypophyse ACTH Cortico-Surrénale Synthèse de cortisol 39AA Ocytocine Vasopressine Utérus Rein 9AA 9AA Apéline : séquence et maturation INSULINE N Peptide signal Peptide A Peptide B Peptide C Pont S-S C 65 86 1 30 Pré-proinsuline Peptide C N 1 C 65 71 86 85 72 19 Proinsuline N 1 76 7 30 N + C 65 71 86 85 72 76 7 19 Insuline C 30
