Enseignements Dirigés PACES 2013/2014 BIOCHIMIE : Acides

Enseignements Dirigés PACES 2013/2014
BIOCHIMIE : Acides aminés-Peptides-Protéines
Objectifs du cours :
 Structures et propriétés essentielles de chaque acide aminé et des dérivés cités en
cours
 Formation de la liaison peptidique et le rôle des peptides à intérêt biologique
 Savoir décrire chaque niveau de structure d’une protéine
 Les différents types de modifications post-traductionnelles
 Savoir comment on peut étudier le protéome d’un organisme: savoir quelles propriétés
des protéines sont utilisées pour les étudier
Question n° 1 :
Parmi les propositions suivantes, indiquez celles qui sont exactes :
A. L’alanine est un acide aminé aliphatique qui présente une chaîne latérale peu
encombrante.
B. La leucine est un acide aminé hydrophile.
C. L’isoleucine possède 2 carbones asymétriques dans sa chaîne latérale.
D. Le tryptophane est un acide aminé acyclique qui présente une forte absorption dans le
visible.
E. L’acide aspartique est un acide aminé polaire précurseur des pyrimidines.
F. L’asparagine est un acide aminé chimiquement neutre dérivant de l’acide aspartique par
amidification.
Question 2 : Entourer les réponses EXACTES
a. La sélénocystéine est un analogue de la cystéine dans lequel le sélénium remplace
l’atome de soufre.
b. L’ornithine est un acide aminé basique qui dérive de l’histidine après élimination de 2
atomes d’azote lors de la synthèse de l’urée.
c. La citrulline se forme dans la mitochondrie à partir de l’ornithine.
d. Deux protéines comportant le même nombre d’acides aminés ne peuvent être séparées
par chromatographie échangeuse d’anions.
e. La O-glycosylation d’une protéine a lieu dans l’appareil de Golgi.
Question 3 : Entourer les réponses EXACTES
Le glutathion :
A est un polypeptide
B possède une fonction SH
C peut exister sous une forme oxydée ou sous une forme réduite
D est obtenu par cyclisation de l’acide glutamique
E possède un noyau aromatique
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Question 4 : Entourer les réponses EXACTES
Choisir la (ou les) méthodes susceptible(s) d'être utilisée(s) pour vérifier la pureté
d'une protéine :
A chromatographie haute performance
B précipitation par le sulfate d'ammonium à froid
C chromatographie d'adsorption
D ultracentrifugation analytique
E Electrophorèse sur gel.
Question 5:
Une enzyme a été purifiée par chromatographie échangeuse d’ion à partir de 1 000 g
de protéines contenant 50 000 unités de cette enzyme en 1 étape. Les résultats de la
purification sont exprimés dans le tableau ci-dessous.
Parmi les propositions suivantes, indiquez celles qui sont exactes :
A. Le facteur de purification de cette étape de purification est 10.
B. Le facteur de purification de cette étape de purification est 0,1.
C. Le facteur de purification de cette étape de purification est 100.
D. Le rendement de cette purification est de 10%.
E. Le rendement de cette purification est de 1%.
F. Le rendement de cette purification est de 100%.
Question 6:
Quelles sont les propositions exactes concernant le peptide suivant:
Ser-Ala-Thr-Tyr-Arg-Ala
A. L’action du b-mercaptoéthanol donne 5 acides aminés
B. Ce peptide absorbe à 280 nm
C. L’action courte de l’aminopeptidase donne une sérine isolée et un peptide à 5 acides
aminés
D. L’hydrolyse trypsique libère 2 peptides
E. C’est un peptide basique
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Question 7:
On veut séparer l'acide glutamique, la leucine et l’histidine par chromatographie d’échange
d’ions sur un support de polystyrène substitué par des radicaux sulfonate (SO3-).
acide glutamique (pka=2,19; pkb=9,67; pkR=4,25), de la leucine (pka=2,4; pkb=9,6), et de
l’histidine (pka=1,8; pkb=9,2; pkR=6) à 25°C.
On dépose ces trois acides aminés sur la colonne, à pH 2 puis on amène progressivement le
pH à 7.
Quels acides aminés sont élués et dans quel ordre ?
Question 8 :
Déterminer l’ordre de la séquence d’un peptide dont la composition globale en aa est: 2 Arg;
2 Asp; 2 Met; 1 Gly; 1 Phe
Ce peptide est digéré par les 3 molécules suivantes puis les fragments obtenus sont
séparés par chromatographie en fonction de leur taille :
1) Bromure de Cyanogène:
après séparation 2 tâches de différentes intensités:
-1 correspondant à la taille d’un dipeptide
-1 correspondant à la taille d’un tripeptide
2) Trypsine:
après séparation: 2 tâches de différentes intensités :1 tripeptide et 1 dipeptide
3) Chymotrypsine après séparation: 1 aa aliphatique et 1 peptide
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