Les Acides Aminés : Structure et classification

Les Acides Aminés : Structure et classification
INTRODUCTION
Les AA sont les constituants fondamentaux des protéines.
Celles-ci ont une place importante dans le monde vivant, elles sont impliquées dans les
structures des organismes eucaryotes, procaryotes et viraux, dans le fonctionnement
(enzyme) et la protection (anticorps).
L’hydrolyse par voie chimique ou enzymatique des protéines conduit à la libération des AA.
DEFINITION
Les AA ou aminoacides sont des molécules qui possèdent:
- une fonction acide carboxylique.
- une fonction amine
COOH
R
CH
NH2
Portées par un même atome de carbone: le carbone α ou C2 : ce sont des acides α aminés
Ils différent par la nature de la chaine latérale R (radical).
Une exception: la proline est un acide α iminé sa fonction amine secondaire est incluse dans
un cycle.
Il existe plus de 300 AA on a:
- les AA Standards: sont au nombre de 20 ce sont des constituants des protéines naturelles.
- les AA non standards: exp: ornithine, citrulline …
Classification
Ils peuvent être classés:
-1- selon la structure de la chaine latérale
- a - Aliphatique:
-hydrocarbonée 5 AA: -linéaire : glycocolle-alanine
-ramifié: valine, leucine, isoleucine
-à fonction alcool 2AA: sérine, thréonine.
-à fonction soufrée 2AA: cystéine, méthionine
1
-à fonction acide et amide correspondante 4AA: Ac aspartique, Asparagine, Ac glutamique,
Glutamine
-à fonction basique 3AA: lysine, arginine, histidine.
-b – cyclique:
-Aromatique 3AA: phénylalanine, tyrosine, tryptophane.
-hétérocycle 1AA: proline
-2- selon la polarité la chaine latérale R:
- a – polaires:
 non chargée ou non ionisable: 6AA: sérine, thréonine, asparagine, glutamine,
cystéine, tyrosine.
 chargée ou ionisable 5AA: Ac aspartique, Ac glutamique, lysine, arginine, histidine.
- b – non polaire: 9AA: glycocolle, alanine, leucine, valine, isoleucine, méthionine,
phénylalanine, tryptophane, proline.
Stéréochimie d’AA :
Les AA à l’exception du glycocolle sont doués d’activité optique donc devient à droite ou à
gauche le plan de la lumière polarisée elle signe la présence dans la molécule d’au moins un
atome de carbone substitué asymétriquement le carbone α chaque AA aura 2 isomères
optique. Pour les AA qui ont plus d’1 carbone asymétrique on aura 2n isomères optiques
Le pouvoir rotatoire :
R × 100
[α]=
C× L
Série D et L:
Il existe 2 isomères de configuration le D-AA et le L-AA selon que le groupement amine porté
par Cα est à droite ou à gauche de la chaine carbonée. D et L sont l’image de l’un par rapport
à un miroir. D et L font référence au D et L glycéraldéhyde.
Nb: seuls les L-AA sont présents dans les protéines naturelles
COOH
H
COOH
Cα
NH2
R
D-AA
NH2
Cα
R
H
L-AA
2
Ionisation des AA :
Les AA possèdent au moins 2 groupements ionisable le groupement COOH et NH2 primaire
ils sont amphotères et existent sous différentes formes ionisées selon le PH.
À PH convenable ils sont sous forme d’ion dipolaire ou mixte: Zwitterion:
R
CH
COO-
NH3+
 à PH acide:
R - CH – COOH + H+
R - CH - COOH
NH2
NH3+
cation
 à PH alcalin:
R - CH - COOH
H+ + R CH COO-
NH2
NH2
anion
En allant du PH très acide au PH alcalin:
- H+
R - CH - COOH
-H+
R - CH - COO-
NH3+
NH3+
R CH COONH2
L’AA a donc un caractère amphotère
L’AA perd successivement 2 protons: diacide
Il se caractérise par 2constantes d’ionisation et donc 2 PK (PK1 et PK2)

Le PK1 est compris entre PH=2 et PH=3 il correspond à la dissociation du groupement
COOH.

Le PK2 est au voisinage de PH10 il correspond à la dissociation du groupement NH3
Entre les 2 PK se situe le Phi (point isoélectrique) pour lequel les charges + et – sont en équilibre: la
charge globale = 0
Au Phi la mobilité de l’AA est nulle lorsqu’il est placé dans un champ électrique (charge = 0) pas de
migration
pk1 + pk2
Phi =
2
3
Si PH < Phi : l’AA est chargé positivement + et migre vers la cathode
Si PH > Phi : l’AA est chargé négativement – et migre vers l’anode.
Courbe de titration de la glycine:
NH3+
NH3+
PK1
NH2
PK2
CH2
CH2
CH2
COOH
COO-
COO-
PH
13
Pk2= 9.60
NH3+ - CH2 – COOPhi= 5.97
3
NH2 – CH2 – COO-
Pk1=2.34
2
NH3+ - CH2 - COOH
1
NH3+ - CH2 – COOEquivalent OH0
0,5
Phi = pki + pk2 = 2,34 + 9,60
2
1
1,5
2
Phi = 5,97
2
Propriétés spectrales:
- Tous les AA absorbent dans l’ultra violet lointain: λ = 220nm.
- La phénylalanine absorbe dans la bande des 260nm.
- La tyrosine et le tryptophane ont un maximum d’absorption vers 280nm.
4