Corrigé QCM BIOCHIMIE Biotech 1

2016-2017 (21 novembre 2016)
Biochimie Biotech 1
Corrigé QCM BIOCHIMIE Biotech 1
Consignes : - répondre en utilisant la grille prévue
- les documents et la calculatrice sont interdits.
Notation : - les QCS comportent 1 seule réponse exacte
- QCS juste = 1 point
- QCS faux = 0 point.
QCS 1 : La liaison peptidique :
A.
B.
C.
D.
c'est une liaison de type imidazole.
elle est généralement de configuration cis.
la liaison peptidique est plane.
les chaînes latérales des acides aminés engagés dans la liaison peptidique sont
coplanaires.
E. aucune proposition n'est exacte.
Correction : C.
A. Faux : de type amide. L’histidine possède un noyau imidazole sur sa chaîne latérale.
B. Faux : de configuration trans, Ω = 180°, plus stable.
C. Vrai : et rigide et polaire. C’est une forme hybride, en équilibre entre 2 forme de résonance.
D. Faux : les atomes impliqués dans la liaison peptidique sont coplanaires, pas les chaînes
latérales portées par les Cα.
E. Faux.
QCS 2 : La structure primaire d'une protéine :
A.
B.
C.
D.
E.
c'est la séquence des acides aminés de la chaîne polypeptidique.
c'est le nombre d'acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique.
c'est la composition globale en acides aminés.
elle est modifiée par les agents dénaturants.
c'est l'organisation de la molécule protéique dans l'espace.
Correction : A.
A. Vrai.
B. Faux : et leur nature, et leur ordre.
C. Faux : et la façon dont ils sont agencés.
D. Faux : les agents dénaturants entraînent une perte de la structure tridimensionnelle.
E. Faux : c’est la structure tertiaire.
QCS 3 : Les hélices α :
A. ce sont des hélices gauches.
B. les chaînes latérales des acides aminés pointent vers l’intérieur de l’hélice.
C. les liaisons hydrogène qui stabilisent les hélices α s'établissent entre les groupements CO
et NH des chaînes latérales de deux acides aminés différents.
D. un pas d'hélice α comprend 3,6 acides aminés et mesure 5,4 Å.
E. le collagène est riche en hélices α de Pauling.
corrigé QCM 3 : 1
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Correction : D.
A. Faux : des hélices droites.
B. Faux : vers l’extérieur de l’hélice.
C. Faux : entre le C=O de la liaison peptidique d’un acide aminé (n) et le NH de la liaison
peptidique de l’acide aminé un tour au-dessus (n+4). Les liaisons hydrogène stabilisatrices
sont parallèles à l’axe de l’hélice, alors que les chaînes latérales des acides aminés pointent
vers l’extérieur.
D. Vrai.
E. Faux : en hélices gauches. L’hélice α de Pauling est une hélice droite, c’est la structure
secondaire la plus retrouvée dans les protéines.
QCS 4 : Les feuillets β au sein des protéines :
A. ils sont stabilisés par des liaisons hydrogène qui s'établissent entre résidus consécutifs.
B. un brin β isolé n'est généralement pas stable.
C. lorsque deux brins β s'associent en feuillet, ils s’agencent toujours de façon à avoir la
même orientation.
D. la myoglobine est une protéine riche en feuillets β.
E. aucune des propositions précédentes n’est exacte.
Correction : B.
A. Faux : les brins sont trop étirés, il n’y a pas de liaison hydrogène intrachaînes. Les liaisons
hydrogène s'établissent entre des radicaux de brins adjacents.
B. Vrai.
C. Faux : deux agencements sont possibles. Les deux brins peuvent avoir la même orientation
(feuillets parallèles) ou des orientations différentes (feuillets antiparallèles).
D. Faux : la myoglobine est riche en hélices α.
E. Faux.
QCS 5 : Soit le peptide GGTPGPCLGG :
A.
B.
C.
D.
E.
il contient un acide aminé aromatique.
il présente une forte probabilité de former une hélice α.
il est susceptible de former un pont disulfure intracaténaire.
il est phosphorylable par une protéine kinase.
sa séquence est caractéristique du collagène.
Correction : D.
A. Faux : il ne contient aucun des trois acides aminés aromatiques Phe (F), Tyr (Y) ou Trp (W).
B. Faux : il contient une forte proportion de Gly et de Pro, qui sont défavorables à la formation
d’une hélice α.
C. Faux : il contient une seule cystéine. Il peut donc potentiellement former un pont disulfure
intercaténaire (avec une autre chaîne peptidique) mais pas intracaténaire (au sein de la
même chaîne peptidique).
D. Vrai : sur sa thréonine.
E. Faux : la séquence du collagène est une répétition de motifs Gly-X-Y où X est souvent une
proline et Y souvent une hydroxy-proline ou une hydroxy-lysine.
QCS 6 : Les protéines :
A. les protéines fibreuses sont des sphéroprotéines.
B. les acides aminés hydrophobes d’une protéine globulaire sont généralement orientés vers
l’extérieur de la protéine.
C. la structure tertiaire d’une protéine est uniquement stabilisée par des ponts disulfures.
D. une protéine dénaturée a perdu sa conformation spatiale.
E. la structure tertiaire correspond à l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques
identiques ou différentes.
corrigé QCM 3 : 2
# /#6
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Correction : D.
A. Faux : ce sont des scléroprotéines (protéines allongées). Les sphéroprotéines sont des
protéines globulaires (de forme sphérique).
B. Faux : ils se regroupent au centre de la molécule et établissent des liaisons hydrophobes
entre eux, formant le coeur hydrophobe. Les acides aminés hydrophiles sont généralement
orientés vers l’extérieur de la protéine, en contact avec le milieu aqueux. Les protéines
globulaires sont généralement solubles dans les milieux aqueux, grâce aux résidus
hydrophiles orientés vers l’extérieur.
C. Faux : éventuellement par quelques liaisons covalentes fortes (ponts disulfures), mais
essentiellement par des interactions faibles (liaisons hydrogènes, interactions ioniques,
hydrophobes, interactions de Van der Waals).
D. Vrai : la dénaturation d’une protéine est la rupture des liaisons faibles qui entraîne une
perte de la structure tridimensionnelle et de l’activité biologique.
E. Faux : c’est la structure quaternaire.
QCS 7 : La structure des protéines :
A. les protéines natives n'ont pas encore leur conformation fonctionnelle.
B. les protéines peuvent, au minimum, avoir quatre niveaux de structure.
C. il est possible de prédire la structure tertiaire d'une protéine, ou d’une partie de la chaîne
protéique, à partir de sa structure primaire.
D. si dans une protéine on transforme par voie chimique les acides glutamiques en
glutamines, le point isoélectrique n'est pas modifié.
E. parmi les propositions précédentes, plusieurs sont exactes.
Correction : C.
A. Faux : la conformation native d’une protéine est sa conformation la plus stable,
fonctionnelle.
B. Faux : les protéines ont au minimum 3 niveaux de structure (primaire, secondaire,
tertiaire). Les protéines multimériques, composées de plusieurs sous-unités, possèdent en
plus une structure quaternaire.
C. Vrai : par comparaison avec des bases de données bioinformatiques.
D. Faux : on transforme un acide aminé acide par un acide aminé neutre, le pHi augmente.
E. Faux.
QCS 8 : Les protéines :
A. les protéines de type prion peuvent adopter au moins deux structures tertiaires différentes
possibles.
B. les protéines de type prion sont absentes normalement de la cellule humaine.
C. le pouvoir pathogène des protéines de type prion est indépendant de leur structure.
D. les structures secondaires présentes dans les protéines de type prion sont exclusivement
des hélices α.
E. aucune des propositions précédentes n’est exacte.
Correction : A.
A. Vrai : en fonction des structures secondaires qui les composent, elles peuvent adopter
différentes structures tertiaires, plus ou moins sensibles aux protéases et agents
dénaturants.
B. Faux : elles sont normalement présente à la surface des neurones, dans une conformation
normale riche en hélices α.
C. Faux : il dépend de leur structure, la forme pathogène est riche en feuillets β.
D. Faux : il existe aussi des feuillets β. Les proportions varient selon la conformation
pathogène ou non de la protéine.
E. Faux.
corrigé QCM 3 : 3
# /#6
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QCS 9 : Structure des protéines :
A. il existe des modifications post-traductionnelles pouvant activer certaines protéines.
B. par convention, un peptide est toujours écrit de son extrémité N-terminale vers son
extrémité C-terminale.
C. les protéines transmembranaires possèdent obligatoirement un domaine hydrophobe.
D. les acides aminés avec un radical acide permettent d'établir des liaisons ioniques
stabilisant la structure tridimensionnelle.
E. toutes les propositions précédentes sont exactes.
Correction : E.
A. Vrai : par exemple la phosphorylation.
B. Vrai.
C. Vrai : elles doivent posséder un domaine hydrophobe lipophile pour traverser la membrane.
D. Vrai : ils sont chargés négativement à pH physiologique.
E. Vrai.
QCS 10 : Propriétés communes aux immunoglobulines G, myoglobine, hémoglobine et
protéine prion :
A. parmi ces quatre protéines, toutes ne sont pas synthétisées dans les cellules humaines.
B. ces quatre protéines présentent une structure tertiaire et quaternaire.
C. ces quatre protéines présentent des hélices α.
D. ces quatre protéines sont stabilisées par des ponts disulfures.
E. une électrophorèse SDS-PAGE d’un mélange de myoglobine et hémoglobine révèlerait trois
bandes de même intensité.
Correction : E.
A. Faux : les immunoglobulines sont des anticorps, la myoglobine est une protéine de stockage
de l’oxygène dans les muscles, l’hémoglobine est une protéine de transport de l’oxygène
dans les globules rouges, et la protéine prion est normalement présente à la surface des
neurones.
B. Faux : la protéine prion et la myoglobine sont monomériques, elles ne possèdent pas de
structure quaternaire.
C. Faux : pas les immunoglobulines, riches en feuillets β.
D. Faux : seules les immunoglobulines sont stabilisées par des ponts disulfures.
E. Vrai : on obtiendrait effectivement trois bandes (1 pour la myoglobine, 1 pour les chaînes α
de l’hémoglobine, 1 pour les chaînes β de l’hémoglobine). Une électrophorèse SDS-PAGE est
réalisée en conditions dénaturantes, qui rompent les liaisons faibles et dissocient les sousunités.
QCS 11 : L’hème de l’hémoglobine :
A.
B.
C.
D.
E.
l'hème est composé d'une molécule de protoporphirine et d'un atome de fer neutre.
il existe une liaison de coordination entre l'atome de fer et la sérine proximale E8.
la fer sous forme ferrique Fe3+ permet la fixation de l'oxygène.
l'hème fait partie de l'apoprotéine.
l'hème est une molécule plane et polaire.
Correction : E.
A. Faux : l’atome de fer est ionisé, sous forme Fe2+ ou Fe3+, selon qu’il a fixé l’oxygène ou non.
B. Faux : l’histidine proximale F8.
C. Faux : dans la ferrihémoglobine, le fer est sous forme ferrique Fe3+ oxydé, ce qui rend la
molécule inactive (l’oxygène ne peut plus être fixé). Dans la ferrohémoglobine, le fer est
sous forme fer ferreux Fe2+ et peut fixer l’oxygène.
D. Faux : l’hème est un groupement prosthétique (partie non protéique). La partie protéique,
constituée d’acides aminés, est appelée apoprotéine.
E. Vrai.
corrigé QCM 3 : 4
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2016-2017 (21 novembre 2016)
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QCS 12 : La structure de l'hémoglobine :
A. l'hémoglobine adulte est constituée de 4 sous-unités : deux copies d'une sous-unité α et
deux copies d'une sous-unité β.
B. l'hémoglobine possède 4 sites de fixation pour le dioxygène.
C. la structure quaternaire de l'hémoglobine lui confère son comportement allostérique.
D. l'hémoglobine fœtale et l'hémoglobine adulte possèdent 2 chaînes identiques en commun.
E. toutes les propositions précédentes sont exactes.
Correction : E.
A. Vrai.
B. Vrai : chaque sous-unité possède un hème. L’hémoglobine possède 4 sous-unités, donc 4
hèmes et 4 sites de fixation pour l’oxygène.
C. Vrai.
D. Vrai : ce sont les chaînes α. La structure de l’hémoglobine foetale HbF est α2γ2, celle de
l’hémoglobine adulte HbA est α2β2.
E. Vrai.
• Rappel : les critères de l’allostérie :
- la protéine possède plusieurs sous-unités, elle est multimérique.
- il existe plusieurs sites de liaison pour un ou plusieurs ligand(s).
- la fixation d’un premier ligand modifie la liaison des autres ligands.
Attention, l’assemblage des sous-unités doit être assuré par des liaisons faibles non
covalentes, réversibles, de façon à autoriser les changements conformationnels et
permettre la flexibilité des sous-unités les unes par rapport aux autres.
QCS 13 : L'affinité de l'hémoglobine pour l’oxygène :
A. l'hémoglobine fœtale a une plus faible affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine adulte.
B. l'abaissement du pH augmente l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène.
C. une augmentation de la concentration du CO2 à pH constant n'a pas d'effet sur l'affinité de
l'oxygène pour l'hémoglobine.
D. l'affinité de l'hémoglobine pour O2 est plus élevée que celle de la myoglobine.
E. le 2,3-bisphosphoglycérate (BPG) est un effecteur allostérique de l'hémoglobine.
Correction : E.
A. Faux : HbF a une plus forte affinité pour O2 que HbA, c’est ce qui facilite le passage de l'O2
maternel au fœtus.
B. Faux : un abaissement du pH, par exemple dans le muscle en exercice, diminue l’affinité de
l’hémoglobine pour l’oxygène. C’est ce qui favorise la libération de l’oxygène.
C. Faux : en milieu aqueux, CO2 est solvaté en H2CO3, un acide faible. Une augmentation de
CO2 (dans un tissu en fonctionnement) entraîne donc une diminution de pH, ce qui diminue
l'affinité de Hb pour O2 et provoque la libération d’oxygène.
D. Faux : elle est plus faible, et modulable.
E. Vrai : il modifie l’équilibre entre les formes R et T, en bloquant l’hémoglobine en
conformation tendue T. En absence de 2,3-BPG, l’hémoglobine perd ses propriétés
allostériques et se comporte comme la myoglobine. Le 2,3-BPG se fixe sur un site différent
du site de fixation de l’oxygène.
QCS 14 : L’hémoglobine S :
A. elle est responsable d’une maladie contagieuse.
B. la chaine α est modifiée par rapport à l'hémoglobine A.
C. elle est due à une mutation dans la séquence codante du gène de la chaîne β qui introduit
un codon stop à la place d'un glutamate.
D. son affinité pour O2 est très diminuée par rapport à celle de l’hémoglobine A.
E. aucune des propositions précédentes n’est exacte.
corrigé QCM 3 : 5
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2016-2017 (21 novembre 2016)
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Correction : E.
A. Faux : elle est responsable de la drépanocytose, une maladie génétique héréditaire.
B. Faux : la mutation touche la chaîne β.
C. Faux : la mutation est à l’origine du remplacement d’un glutamate par une valine. Ce type
de mutation qui entraîne une modification d’acide aminé est appelée mutation faux-sens.
L’introduction d’un codon stop serait due à une mutation non-sens.
D. Faux : le site actif n’est pas affecté, la mutation n’affecte ni le transport ni la fixation de
l’oxygène.
D. Vrai.
QCS 15 : Les états conformationnels de l’hémoglobine :
A.
B.
C.
D.
E.
l’état tendu T correspond majoritairement à la forme oxygénée de l’hémoglobine.
le 2,3-bisphosphoglycérate (BPG) stabilise l’état relâché R de l’hémoglobine.
l’état relâché R a une plus faible affinité pour l’oxygène que l’état tendu T.
en absence de BPG, l’hémoglobine est majoritairement dans l’état tendu T.
la saturation progressive de l’hémoglobine par l’oxygène induit la libération de la molécule
de BPG de son site.
Correction : E.
A. Faux : l’état tendu T correspond majoritairement à la forme désoxygénée de l’hémoglobine.
B. Faux : le BPG stabilise et bloque l’hémoglobine dans son état tendu T. C’est pourquoi il
interfère avec la coopérativité.
C. Faux : une plus forte affinité pour l’oxygène que l’état tendu T.
D. Faux : elle est majoritairement dans l’état relâché R, son affinité pour l’oxygène est
augmenté.
• À retenir : en absence de BPG, l’hémoglobine perd ses propriétés de coopérativité et se
comporte comme la myoglobine.
E. Vrai : la saturation progressive de l’oxygène induit un changement de conformation de la
forme T vers la forme R, libérant le BPG.
corrigé QCM 3 : 6
# /#6