de l`acide aminé à la macromolécule

Stage de Pré-Rentrée de Biochimie
Chapitre 1 :
Structure et fonctions des protéines
Cours
26 août 2013
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Mais déjà, ça sert à quoi une protéine ?
Créer et maintenir une
structure

Reconnaître et se
défendre


Bouger - se déplacer

Informer - signaler


Transporter
Transformer
=> Les protéines assurent l'ensemble des fonctions du vivant !
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I - Structure des protéines : de l’acide aminé à la macromolécule
1) Les acides aminés
2) La liaison peptidique
3) Extrémités N et C-terminale
4) Clivage
5) Structure
6) Point isoélectrique
II – Fonctions des protéines : l’exemple du transport de l’oxygène
1) Myoglobine
2) Hémoglobine
3) Saturation
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I – 1) Les acides aminés


Les acides aminés sont les
constituants des protéines
Il existe en tout 20 acides aminés
naturels qui possèdent tous la même
structure :
- un carbone asymétrique central
- une fonction acide carboxylique
- une fonction amine primaire
- une chaîne variable R
Le carbone α est asymétrique
→ il existe donc 2 stéréo-isomères possibles :
L-acide aminé ou D- acide aminé
NB : Seule la L-acide aminé est présente dans
les protéines naturelles !
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Acides aminés apolaires à chaîne aliphatique
Alanine
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Valine
Leucine
Isoleucine
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Les autres acides aminés apolaires
Glycine
le carbone α n'est
pas asymétrique !
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Méthionine
→ possède un atome
de Soufre
→ donneur de méthyl
Proline
→ chaîne latérale
liée à la fois au
carbone α et à
l'azote
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3 acides aminés à chaîne latérale aromatique
Phénylalanine
Tyrosine
Cycle phényl
Tryptophane
Cycle indol
NB : Les cycles aromatiques absorbent fortement l'ultraviolet, ce qui
permet leur dosage en solution !
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3 acides aminés à fonction alcool
Sérine
Tyrosine
Thréonine
NB : Les fonctions alcools peuvent être
phosphorylées (fixation d'un groupement
phosphate), ce qui permet de réguler la
fonction d'une protéine !
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Acides aminés polaires neutres
Fonction
thiol
Cystéine
Dans les protéines, l'oxydation de
deux cystéines permet de former
un pont disulfure ( S-S )
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Glutamine
Asparagine
Fonction
amide
Dans les glycoprotéines, les oses se
fixent sur l’atome d’azote de la
fonction amide de la chaîne latérale de
l’asparagine : c'est la N-glycosylation !
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Acides aminés polaires ionisables à fonction acide
Acide aspartique
Acide glutamique
pKa (R) = 3,9
pKa (R) = 4,1
Négatif à pH 7
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Acides aminés polaires ionisables à fonction basique
Histidine
pKa (R) = 6,0
→ Possède un certain caractère
aromatique
→ Faiblement basique ( neutre à pH 7 )
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Lysine
Arginine
pKa (R) = 12,5
pKa (R) = 10,5
Positif à pH 7
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I – 2) La liaison peptidique
Au sein des protéines, les acides aminés sont liés entre elles par des liaisons
dites peptidiques.
La liaison peptidique est une liaison amide particulière :
elle est PLANE, RIGIDE et POLAIRE !
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Ω = 0 => CIS
Ω = 180 => TRANS
On définit Ω, angle de torsion autour de la liaison C-N.
Cet angle ne peut prendre que 2 valeurs : 0° ou 180°
Pour des raisons de stabilité il prend presque toujours la
valeur de 180°, donc la configuration TRANS.
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I – 3) Extrémités N et C-terminale
Une protéine est une succession d’acides aminés et de liaisons peptidiques. Il y
a donc un côté avec une fonction amine libre, appelé extrémité N-terminale, et
un côté avec une fonction acide, appelé extrémité C-terminale.
Par convention, une chaîne polypeptidique commence par le côté N-term et se
termine par le côté C-term.
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I – 4) Clivage
Clivage enzymatique
Trypsine : coupe après (côté carboxylique) un résidu lysine ou arginine.
Chymotrypsine : coupe après un résidu phénylalanine, tyrosine, tryptophane,
leucine ou méthionine.
Clivage chimique
Bromure de cyanogène : coupe après un résidu de méthionine.
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I – 5) Structure
Il y a quatre niveaux de structure des protéines :
o La structure primaire correspond à
l’enchainement des acides aminés, autrement
appelée séquence.
o Les structures secondaires sont des motifs
simples comme des coudes ou des hélices donnant
sa forme à la protéine.
o La structure tertiaire correspond à
l’agencement d’un monomère dans l’espace (un
monomère = une seule séquence d’AA).
o La structure quaternaire correspond à
l’agencement des protéines polymériques, c'est-àdire des protéines composé de plusieurs
monomères liés entre eux par des liaisons non
peptidiques.
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I – 6) Point isoélectrique
Une protéine porte des charges positives et négatives au niveau des chaînes latérales
des résidus d’acides aminés. Ces charges dépendent du pH de la solution et leur somme
algébrique définit la charge globale de la protéine.
ACIDES
Acide aspartique
Acide glutamique
BASES
Histidine
Lysine
Arginine
Il existe toujours un pH pour lequel le nombre de charges positives portées par une
protéine est égale au nombre de charges négatives : la charge globale est alors nulle.
Ce pH s’appelle le point isoélectrique de la protéine ( pI ).
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I - Structure des protéines : de l’acide aminé à la macromolécule
1) Les acides aminés
2) La liaison peptidique
3) Extrémités N et C-terminale
4) Clivage
5) Structure
6) Point isoélectrique
II – Fonctions des protéines : l’exemple du transport de l’oxygène
1) Myoglobine
2) Hémoglobine
3) Saturation
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II – 1) Myoglobine
La myoglobine est une protéine monomérique possédant une structure compacte et
riche en hélices α.
Elle possède également un groupement prosthétique (groupement non-peptidique
appartenant à une protéine) nommé hème.
hème
hélice α
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L’hème permet de lier une molécule d’O2 grâce à son atome de Fer au milieu.
NB : Cette protéine sert à stocker l’O2 dans les muscles avec une très forte
affinité.
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II – 2) Hémoglobine
Elle est constituée de 4 monomères,
c’est donc un tétramère.
Les monomères qui la constituent
ressemblent fortement à la
myoglobine. Elle est constituée de
deux sous-unités α et deux sousunités β liées par des liaisons faibles
(non covalentes).
Chacune de ses sous-unités peut lier
une molécule d’O2 : au total
l’hémoglobine peut donc en lier 4.
Mais l’affinité de l’hémoglobine est variable, en effet chaque fois qu’une des sousunités lie un O2, l’affinité des autres sous unité s’en trouve augmenté ! On appelle ça le
phénomène de coopérativité, et on dit que l’hémoglobine est une protéine allostérique.
L’hémoglobine comme la myoglobine sert à lier l’O2, mais elle est présente
dans le sang, et plus que son stockage, elle sert surtout à son transport.
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II – 3) Saturation
On voit que l’affinité de la myoglobine
pour l’O2 est très forte grâce à l’allure
hyperbolique de la courbe de saturation.

Elle ne relâche son O2 que lorsque la pO2
est très faible (muscle lors d'un exercice
violent par exemple).

myoglobine
hémoglobine
Dans le cas de l’hémoglobine la courbe est
sigmoïde, ce qui veut dire que l’affinité
augmente avec la saturation.

Cela permet d’avoir une affinité très élevée
dans les poumons où la pO2 est élevée, et donc
d’attraper plein d’O2, et au contraire d’être
faible dans les muscles où la pO2 est faible, et
donc de relâcher tout l’oxygène nécessaire :
c'est donc un bon transporteur.

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Bon courage pour la suite !!!
Prochaine séance : le 28 août avec la
correction des exercices sur ce chapitre et
le cours sur les Glucides et Lipides
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