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PACES 2012 : UE1 Biochimie
ED 3 :
 Acides Aminés
 Peptides
 Protéines
 Enzymologie
 Coenzymes
 Hémoglobine
 Structure glucides et lipides
Question 1
Soit le peptide : Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
A : il comporte un seul acide aminé soufré
B : il est clivé par la trypsine
C : il comporte 2 acides aminés essentiels
D : il absorbe dans l’UV
E : La réaction de Sanger sur ce peptide permet d’identifier la
méthionine.
Question 1
Soit le peptide : Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
A : il comporte un seul acide aminé soufré
2 AA soufrés : Méthionine (Met) et Cystéine (Cys)
Méthionine
COOH
COOH
CH- NH2
CH- NH2
CH2
CH2
CH2
SH
S
CH3
Cystéine
Question 1
Soit le peptide : Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
B : il est clivé par la trypsine
La trypsine hydrolyse la liaison peptidique (côté carboxylique) de :
Arg et Lys, 2 AA basiques
Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
Lysine
(Lys)
Arginine
(Arg)
Question 1
Soit le peptide : Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
C : Il comporte 2 acides aminés essentiels
3 acides aminés essentiels
Met – Gly – Cys – Lys– Asp –Phe – Ser
Les AA essentiels doivent être apportés par
l’alimentation :
Isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine,
thréonine, tryptophane, valine
Histidine (grossesse et croissance)
Question 1
Soit le peptide : Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
D : il absorbe dans l’UV
Les AA aromatiques Phe, Tyr, Trp absorbent dans l’UV :
Met – Gly – Cys–Lys– Asp –Phe – Ser
Phenylalanine
(Phe)
Tryptophane
(Trp)
Tyrosine
(Tyr)
Question 1
Soit le peptide : Met – Gly – Cys– Lys– Asp –Phe – Ser
E : La réaction de Sanger sur ce peptide permet d’identifier la méthionine.
La réaction de Sanger (et la réaction d’Edman) permettent d’identifier
l’acide aminé N-Terminal d’un peptide
N Terminal
C Terminal
Met – Gly – Cys – Lys – Asp –Phe– Ser
Question 2:
L’hydrolyse enzymatique d’un peptide par la chymotrypsine libère les acides
aminés et peptides suivants :
Parmi les peptides suivants
lequel peut correspondre à la séquence du peptide étudié :
A- Cys-Val-Met-Tyr-Asp-Phe-Ile-Gly
B- Cys-Val-Tyr-Met-Asp-Phe-Ile-Gly
C- Gly-Ile-Asp-Phe-Met-Cys-Val-Tyr
D- Met-Cys-Val-Tyr-Asp-Phe-Gly-Ile
E- Cys-Tyr-Val-Met-Ile-Asp-Phe-Gly
Question 2
Identification des résidus
AA dicarboxylique: Asp
AA soufré: Met
AA aromatique: Phe
Asp-Phe
CO-NH
Liaison peptidique
Question 2
Identification des résidus
AA aliphatiques
Ile et Gly
Ile- Gly
CO-NH
Liaison peptidique
AA aliphatique
: Val
AA aromatique
AA soufré: Cys
hydroxylé: Tyr
Cys-Val-Tyr
Question 2
Identification des résidus
L’hydrolyse enzymatique du peptide par la chymotrypsine libère
Ile-Gly
Met
Asp-Phe
Cys-Val-Tyr
la chymotrypsine : hydrolyse la liaison peptidique du côté carboxylique
- des AA aromatiques : Tyr, Phe, Trp et
- des AA : Leu, Met, Asn, Gln
A- Cys-Val-Met-Tyr-Asp-Phe-Ile-Gly
B- Cys-Val-Tyr-Met-Asp-Phe-Ile-Gly
C- Gly-Ile-Asp-Phe-Met-Cys-Val-Tyr
D- Met-Cys-Val-Tyr-Asp-Phe-Gly-Ile
E- Cys-Tyr-Val-Met-Ile-Phe-Asp-Gly
Question 3 (concours 2009-2010)
Structure des protéines :
A : La dénaturation modifie la structure primaire
B : Les ponts disulfures sont rompus par le b-mercaptoéthanol
C : L’activité biologique d’une protéine dépend de sa
conformation
D : Les liaisons hydrogène participent à la stabilité d’une
protéine
E : Les lipoprotéines sont des holoprotéines
Question 3
A : La dénaturation modifie la structure primaire
La structure primaire d’une protéine est donnée par l’enchaînement
des acides aminés
N-terminal
R1Liaison peptidique
(amide)
C-terminal
NH-CH-CO-NH-CH-COR2
Sens de lecture
La structure primaire est altérée par hydrolyse chimique ou
enzymatique de la liaison peptidique (covalente).
La dénaturation modifie la structure tridimensionnelle des protéines
(structure secondaire, tertiaire, quaternaire)
Question 3
B : Les ponts disulfures sont rompus par le b-mercapto-éthanol
un pont disulfure se forme entre 2 résidus cystéine
2(Cys)
2 R- SH
oxydation
R–S–S–R
b-mercapto-éthanol
agent réducteur
HO-CH2-CH2-SH
Le pont disulfure est réduit par le b-mercapto-éthanol
Question 3
C : L’activité biologique d’une protéine dépend de sa conformation
La conformation d’une protéine résulte du repliement tridimensionnel de
la structure primaire.
 rapprochement d’AA éloignés dans la structure primaire
 nécessaire à l’activité de la protéine.
Ex: repliement donnant la
fonction du site
catalytique d’une enzyme
Structure primaire
Structure secondaire
(feuillet b et hélice a)
Conformation active
Question 3
D : Les liaisons hydrogène participent à la stabilité d’une protéine
La structure tridimensionelle des protéines est stabilisée par :
- liaison(s) ionique(s)
- effet hydrophobe
- liaison(s) hydrogène
- pont(s) disulfure (liaison covalente)
E : Les lipoprotéines sont des holoprotéines
Question 3
Holoprotéine : polypeptide uniquement constitué d’acides aminés
Hétéroprotéine : polypeptide (apoprotéine) + groupement prosthétique
Hétéroprotéines :
Glycoprotéines
Lipoprotéines
Chromoprotéines
Phosphoprotéines
Question 4 :
A : les acides aminés sont ionisés à pH physiologique (pH = 7)
B : un acide aminé a une charge globale nulle quand le pH est égal
à son pHi
C : quand pH > pHi, un acide aminé est chargé positivement
D : à pH = 1, le peptide Leu-Glu-Ala-Asp possède 2 charges
positives
E : à pH = 11, le peptide Leu-Glu-Ala-Asp possède 3 charges
négatives
Question 4
A : les acides aminés sont ionisés à pH physiologique (pH = 7)
Equilibres de dissociation de l’alanine
globale nulle
2,3
pKa1
6
9,7
pHi
pKa2
pH
pH = 7 les fonctions amines sont protonées : NH3+,
les fonctions acides sont déprotonées : COO-
Question 4
Equilibres de dissociation de l’alanine
globale nulle
2,3
pKa1
6
9,7
pHi
pKa2
pH
B : un acide aminé a une charge globale nulle quand pH = pHi
si pH=pHi, AA = switterion
(NH3+, COO-)  charge nulle
Ici pHi = (2,3+9,7)/2 = 6
C : quand pH > pHi, un acide aminé est chargé positivement
si pH>pHi, l’AA est déprotoné
( NH2 , COO- ) : charge négative
Question 4
D : à pH=1, le peptide Leu-Glu-Ala-Asp possède 2 charges positives
Les fonctions carboxyliques et amines
qui ne sont pas engagées dans la
liaison peptidique sont protonées
pH = 1
+
H3N Leu – Glu – Ala – Asp COOH
COOH
NH2
HOOC – CH2 – CH
COOH
Aspartique (Asp)
COOH
charge + 1
NH2
HOOC – (CH2)2– CH
COOH
Glutamique (Glu)
Question 4
E : à pH = 11, le peptide Leu-Glu-Ala-Asp possède 3 charges négatives
Les fonctions carboxyliques et amines
qui ne sont pas engagées dans la
liaison peptidique sont déprotonées
pH = 11
Leu – Glu – Ala – Asp COO-
H2N
COO-
NH2
HOOC – CH2 – CH
COOH
Aspartique (Asp)
COO-
charge - 3
NH2
HOOC – (CH2)2– CH
COOH
Glutamique (Glu)
Question 5 :
On dispose d’un mélange d’albumine (pHi= 4,9) et de g-globulines
(pHi=6,6). On soumet le mélange à une électrophorèse en tampon à
pH=9,9.
A : L’albumine ne migre pas
B : L’albumine est chargée positivement
C : L’albumine migre vers l’électrode chargée négativement
D : L’albumine est la fraction la plus rapide
E : Cette méthode ne permet pas de séparer albumine et g-globulines
Caractère amphotère
+ HN Prot COOH
3
- H+
+ H+
+ HN Prot COO3
-H+
+H+
2HN
- Prot - COO-
pHi (pH isoionique, isoélectrique) : pH pour lequel le nombre de
protons dissociés est égal au nombre de protons combinés.
pH<pHi
pH=pHi
pH>pHi
pH
la protéine est
chargée positivement
(NH3+)
électrode chargée
négativement
charge globale
nulle
la protéine est
chargée négativement
(COO-)
électrode chargée
positivement
Question 5 :
On dispose d’un mélange d’albumine (pHi= 4,9) et g-globulines (pHi=6,6).
On soumet le mélange à une électrophorèse en tampon à pH=9,9.
A : L’albumine ne migre pas
B : L’albumine est chargée positivement
C : L’albumine migre vers l’électrode chargée négativement
pH = 9,9
albumine : pHi =4,9
g-globuline : pHi =6,6
pH > pHi  albumine chargée (-)  migre vers le pôle +
pH > pHi  g globuline chargée (-)  migre vers le pôle +
D : L’albumine est la fraction la plus rapide
l’albumine est la plus rapide car pHi(Alb) < pHi(Glob)
E : Cette méthode ne permet pas de séparer albumine et g-globulines
Electrophorèse des protéines sériques en gel d’agarose à pH basique
Dépôt
+
albumine :
pHi = 4,9
-
pH = 9,9
Alb
g-Glob
pHi
pH>>pHi
pH>pHi
g-globuline :
pHi = 6,6
Question 6: Soit une enzyme de cinétique michaelienne
A : le site actif est la région de l’enzyme qui permet la fixation
du substrat et sa catalyse
B : l’enzyme abaisse l’énergie libre d’activation de la réaction
C : la courbe v = f([S]) est une sigmoïde
D : la constante de Michaelis (KM) est définie pour une
concentration en substrat saturante.
E : le KM correspond à l’inverse de l’affinité de l’enzyme pour
son substrat
Question 6: Soit une enzyme de cinétique michaelienne
A : le site actif est la région de l’enzyme qui permet la fixation
du substrat et sa catalyse
Question 6: Soit une enzyme de cinétique michaelienne
Energie libre du système
B : l’enzyme abaisse l’énergie libre d’activation de la réaction
 Enzyme = catalyseur abaisse la
barrière énergétique et diminue
l’énergie libre d’activation de la
réaction
Barrière énergétique d’activation
Energie libre
d’activation
de la réaction
non
Catalysée
Barrière énergétique d’activation
S
Energie libre
d’activation
de la réaction
catalysée
Gi Etat initial
Modification
globale
d’énergie
libre DG
 l’énergie libre de la réaction
(DG) catalysée ou non est
identique.
P
Gf
Etat final à l’équilibre
Avancement de la réaction
Question 6: Soit une enzyme de cinétique michaelienne
C : la courbe v = f([S]) est une sigmoïde
Courbe de Michaelis-Menten
V
La courbe est une hyperbole
(courbe sigmoïde = cinétique d’enzyme allostérique)
Vmax
La vitesse maximale : est atteinte par
la réaction pour une concentration
saturante en substrat.
Vmax
2
0
KM
[S]
KM= [S] pour V = ½ Vmax
D : la constante de Michaelis (KM) est définie pour une concentration en
substrat saturante
E : le KM correspond à l’inverse de l’affinité de l’enzyme pour son substrat
si le Km est FAIBLE, l’affinité de E pour S est FORTE
la Vmax est atteinte pour une faible concentration de S
l’enzyme se lie très étroitement à son substrat
Question 7:
L’hexokinase et la glucokinase assurent le métabolisme du
glucose; leurs caractéristiques sont les suivantes:
KM
Vmax
Hexokinase
Glucokinase
0,1 mmol.L-1
0,01 µmol.min-1
10 mmol.L-1
0,1µmol.min-1
Pour une glycémie de 10 mmol.L-1, correspondant à un état
d’hyperglycémie, quelle(s) sont la (ou les) proposition(s) exacte(s) ?
A : L’activité de l’hexokinase est égale à la moitié de sa Vmax.
B : L’activité de la glucokinase est 50 nmol.min-1.
C : L'activité de la glucokinase est supérieure à celle de l’hexokinase.
D : Seule l’hexokinase intervient dans la régulation de cette glycémie.
E : Si le patient présente un déficit en glucokinase avec une
concentration d’enzyme réduite de 50%, l’activité de la glucokinase
est 0,025 µmol.min-1.
Question 7:
L’hexokinase et la glucokinase assurent le métabolisme du glucose;
leurs caractéristiques sont les suivantes:
KM
Vmax
Hexokinase
Glucokinase
0,1 mmol.L-1
0,01 µmol.min-1
10 mmol.L-1
0,1µmol.min-1
Pour une glycémie de 10mmol.L-1, (état d’hyperglycémie)
A : L’activité de l’hexokinase est égale à la moitié de sa Vmax.
L’activité d’une enzyme est appréciée par la détermination expérimentale
de la vitesse de la réaction c’est-à-dire la mesure de la vitesse de
formation de P ou de consommation de S.
E + S  ES  E + P
Vmax x [S]
V = ------------KM + [S]
Question 7:
Vmax x [S]
V = ----------KM + [S]
KM
Vmax
Hexokinase
Glucokinase
0,1 mmol.L-1
0,01 µmol.min-1
10 mmol.L-1
0,1 µmol.min-1
si [glucose] = 10 mmol.L-1 (état d’hyperglycémie)
A : L’activité de l’hexokinase est égale à la moitié de sa Vmax.
Hexokinase :
si [S] = 10 mmol.L-1
[S] = 100 x KM
Vmax x 100 KM
V =
KM + 100 KM
V =
Vmax x 100 KM
101 KM
V ~ Vmax ~ 0,01 µmol.min-1
soit 10 nmol .min-1
B : L’activité de la glucokinase est 50 nmol.min-1.
Glucokinase :
si [S] = KM = 10 mmol.L-1
Vmax= 0,1 µmol.min-1
Vmax x KM
V =
KM + KM
V =
Vmax x KM
2 KM
V = ½ Vmax = 0,05 µmol.min-1
soit 50 nmol .min-1
C : L'activité de la glucokinase est supérieure à celle de l’hexokinase.
Question 7:
[glucose] = 10 mmol.L-1 KM
Vmax
(état d’hyperglycémie)
Hexokinase
Glucokinase
0,1 mmol.L-1
0,01 µmol.min-1
10 mmol.L-1
0,1 µmol.min-1
D : Seule l’hexokinase intervient dans la régulation de cette glycémie.
si [S]= 10 mmol.L-1
V = ½ Vmax (item A)
[S] = KM pour GK
L’activité de GK pourra
augmenter pour contrôler
l’hyperglycémie
mmol.L-1
si [S]= 10
V = Vmax (item A)
[S] est saturant pour HK
HK est à son maximum
d’activité
V nmol.min-1
100
glucokinase
50
hexokinase
0,1
5
10
HK
sang
GK
20
[Glc] mmol.L-1
Question 7:
[glucose] = 10 mmol.L-1
(état d’hyperglycémie)
KM
Vmax
Hexokinase
Glucokinase
0,1 mmol.L-1
0,01 µmol.min-1
10 mmol.L-1
0,1 µmol.min-1
E : Si le patient présente un déficit en glucokinase avec une concentration
d’enzyme réduite de 50%, l’activité de la glucokinase est 0,025
µmol.min-1.
pour [S] donné, V est proportionnelle à [E]
V = f([E]) est une droite (sauf excès de E)
[V]
quand [S] = 10 mmol.L-1,
V = 50 nmol.min-1 (voir réponse B)
Si [E’] = 50% de [E]
V’ = 1/2 x 50 nmol.min-1
ou 0,025 µmol.min-1
0,5 1 1,5
[E]
Question 8.
Deux sucres, le glucose (courbe 1) et le mannose (courbe 2) peuvent être
substrats d’une même enzyme. Les courbes v= f([S]) sont
représentées sur le schéma ci-dessous :
A : les vitesses maximales sont identiques
B : le KM est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse est 450
mmol.min-1
C : ils ont la même constante de Michaelis
D : la concentration en mannose de 150 µmol.L-1 correspond au KM de
l’enzyme pour ce substrat
E : le mannose a une plus grande affinité pour l’enzyme que le glucose
Question 8. le glucose (1) et le mannose (2) peuvent être substrats d’une
même enzyme.
Vmax
Vmax
2
A : les vitesses maximales sont identiques
ils ont la même Vmax (900 mmol.min-1)
B :le KM est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse est 450
mmol.min-1
½ Vmax= 450 mmol.min-1
Question 8.
Vmax
Vmax
2
KM(1)
KM(2)
C : ils ont la même constante de Michaelis
D : la concentration en mannose (2) de 150 µmol.L-1 correspond au KM de
l’enzyme pour ce substrat
Glucose : KM(1) ~ 10 µmol.L-1
Mannose : KM(2) ~ 50 µmol.L-1
E : le mannose a une plus grande affinité pour l’enzyme que le glucose
KM(1) ~ 10 µmol.L-1 < KM(2) ~ 50 µmol.L-1

Le glucose a la plus grande affinité
Question 9. Concernant les inhibiteurs compétitifs :
A : ils se fixent sur l’enzyme au niveau du site actif
B : ils augmentent le KM de l’enzyme
C : ils diminuent l’affinité de l’enzyme pour son substrat
D : pour déplacer un inhibiteur compétitif il faut augmenter la
concentration en substrat
E : ils diminuent la Vmax
A : ils se fixent sur l’enzyme au niveau du site actif
Inhibition COMPETITIVE
E + S  ES  E + P
+I  Ki
EI
Compétition entre I et S pour le site actif
Question 9. Concernant les inhibiteurs compétitifs :
A : ils se fixent sur l’enzyme au niveau du site actif
B : ils augmentent le KM de l’enzyme
C : ils diminuent l’affinité de l’enzyme pour son substrat
D : pour déplacer un inhibiteur compétitif il faut augmenter la
concentration en substrat
Compétition entre I et S pour le site actif
E : ils diminuent la Vmax
Vmax inchangée
Sans effecteur
+ Inhibiteur compétitif
KM augmenté
 Affinité
diminuée
E + S  ES  E + P
+I  Ki
EI
Question 10.
Les données issues de l’étude cinétique de l’activité de la succinate
déshydrogénase pour son substrat l’acide succinique, dans des conditions bien
définies, sont représentées par la droite A. Les résultats d’une expérience
effectuée dans les mêmes conditions mais en présence d’un effecteur, l’acide
malonique sont représentés par la droite B.
A : Le KM de cette enzyme en l’absence d’effecteur est 5.10-5 mol.L-1
B : la vitesse maximale de la réaction en présence de l’effecteur B est 0,25.10-4
mol.min-1.mg-1
C : l’effecteur B est un inhibiteur non compétitif
D : en présence de l’effecteur B, l’affinité de l’enzyme pour son substrat est
augmentée
E : pour déplacer l’effecteur B, il faut augmenter la concentration en substrat
Question 10.
Les données issues de l’étude cinétique de l’activité de la succinate
déshydrogénase pour son substrat l’acide succinique, dans des conditions
bien définies, sont représentées par la droite A. Les résultats d’une expérience
effectuée dans les mêmes conditions mais en présence d’un effecteur, l’acide
malonique sont représentés par la droite B.
-1/KM = - 2.104 mol-1.L
KM = 1/2.10-4 mol.L-1
KM = 0,5.10-4 mol.L-1
1/Vmax
KM = 5.10-5 mol.L-1
A : le KM de cette enzyme en l’absence d’effecteur est 5.10-5 mol.L-1
Question 10.
L’étude cinétique de l’activité de la succinate déshydrogénase pour son substrat
l’acide succinique est représentée par la droite A et par la droite B en présence
d’un effecteur, l’acide malonique.
1/Vmax= 4.104 mol-1.min.mg
-1/KM
Vmax= 1/4.10-4 mol.min-1.mg-1
Vmax= 0,25.10-4 mol.min-1.mg-1
B : la vitesse maximale de la réaction en présence de l’effecteur B est
0,25.10-4 mol.min-1.mg-1
C : l’effecteur B est un inhibiteur non compétitif
Vmax identiques
KM différents
Inhibiteur compétitif
Question 10.
L’étude cinétique de l’activité de la succinate déshydrogénase pour son substrat
l’acide succinique est représentée par la droite A et par la droite B en présence
d’un effecteur, l’acide malonique.
en présence d’inhibiteur
Km augmente
l’affinité diminue
KM=0,5.10-4mol.L-1
1/Vmax
l’inhibiteur compétitif
est déplacé quand [S]
augmente
KM= 10-4mol.L-1
D : en présence de l’effecteur B, l’affinité de l’enzyme pour son substrat
est augmentée
E : pour déplacer l’effecteur B, il faut augmenter la concentration en
substrat
Question 11 : La structure présentée est celle d’un coenzyme :
CO-NH2
O-H2C
-O
P
O
P
O
C : La forme réduite du composé ci-contre
présente un pic d’absorption caractéristique à
340Anm.
: La forme représ entée est le NAD P+
OH OH
NH2
N
N
O
B : La partie active du coenzyme est en .
OH
O
-
A : La forme représentée est le NADP+.
2(B)
+
N
OH
CH2
N
N
O
3
(C)
OH OH
(A)
1
B : Son rôle es t la fixation de 1 proton et 2 -e
cyclecoenzyme
(A) est la partie active
coenzyme pour la
D C: : LeCe
est du utilisé
D : La différence de structure entre NAD+ et NA DP +
biosynthèse des acides gras
s e situe au niveau du cycle (B)
E : Ce coenzyme est un cofacteur des aminotransférases
E : enCe
coenzyme
un
utilisant
le groupe NH2est
du cycle
(B) facteur des
aminotransférases en utilisant le groupe NH2
du motif .
A : La forme représentée est le NADP+.
Question 11
c’est le NAD+
Nicotinamide
Adénine Dinucléotide
Nicotinamide
Adénine Dinucléotide Phosphate
CO-NH2
CO-NH2
O-H2C
-O
P
O
O-H2C
-O
OH
N
N
O
P
O
OH
CH2
N
N
O
3
(C)
P
2(B)
O
OH
OH OH
+ NH2
OH OH
NH2
O
-
+
N
2(B)
+
N
(A)
1
O le NAD P
A : La forme représ entée est
N
B : Son rôle es t la fixation de 1 protonNet 2 -e
(A)
- O P OH
1
C : Le cycle (A) est la partie active du coenzyme
N
N
D : La différence de structure entre NAD+ et NA DP +
CH(B)
2
s e situe au niveau duOcycle
O
E : Ce coenzyme est un cofacteur des aminotransférases
en utilisant le groupe NH2 du cycle (B)(C)
3
OH OH
OH OH
NAD+
NADP+
P
A:
B:
C:
D:
E:
e
B : La partie active du coenzyme est en .
Question 11
Partie active en = nicotinamide
NAD+
H
CO-NH2
+
N
O-H2C
-O
P
O
P
O
H
H
CONH2
N
+ H+
O
OH
OH OH
NH2
O
-
2(B)
+H+, +H+
+2e-
NADH, H+
OH
CH2
A : La forme représ entée est le NAD P+
N
N
B : Son rôle es t la fixation de 1 proton et 2 -e
(A)
1 = adénine
C : Le cycle (A) est la partie active du coenzyme
N
N
D : La différence de structure entre NAD+ et NA DP
s e situe au niveau du cycle (B)
O
E : Ce coenzyme est un cofacteur des aminotransféra
3 = ribose en utilisant le groupe NH2 du cycle (B)
(C)
OH OH
Question 11
C: La forme réduite du composé ci-contre présente un pic d’absorption
caractéristique à 340 nm.
forme oxydée
forme réduite
NAD+
H
CO-NH2
+
N
O-H2C
-O
P
O
P
O
H
H
CONH2
N
+ H+
O
--- NAD(P)+
OH
NAD(P)H,H+
OH OH
NH2
O
-
2(B)
+H+, +H+
+2e-
NADH, H+
OH
CH2
A : La forme représ entée est le NAD P+
Pic N
N
B : Son rôle es t la fixation de 1 proton et 2 -e
d’absorption (A)
1
C : Le cycle (A) est la partie active du coenzyme
à 340
N nmN
D : La différence de structure entre NAD+ et NA DP
s e situe au niveau du cycle (B)
O
E : Ce coenzyme est un cofacteur des aminotransféra
3 = ribose en utilisant le groupe NH2 du cycle (B)
(C)
OH OH
NAD+
Question 11
D : Ce coenzyme est utilisé pour la biosynthèse des acides gras .
l’AG synthase utilise du NADPH, H+
E: Ce coenzyme est un facteur des aminotransférases en utilisant le
groupe NH2 du motif.
Cofacteur de réactions d’oxydo-réduction (deshydrogénases)
réduit
Oxydé
Oxydé
réduit
NAD+
NADH, H+
Question 12 : concernant les coenzymes
A: Le phosphate de pyridoxal est le coenzyme des transaminases
B: Le cobalt est présent dans la vitamine B12
C: L’acide tétrahydrofolique catalyse les transferts de groupes
monocarbonés
D: Le FAD dérive de la vitamine B6
E: Le coenzyme A participe directement aux réactions d’oxydoréduction
Question 12
A : Le phosphate de pyridoxal est le coenzyme des transaminases
Ex :Alanine aminotransférase = ALAT
COOH
COOH
CH-NH2
CH3
+
C = O
CH2
CH2
COOH
C = O
CH3
COOH
Ala
a- cétoglu.
COOH
Pyruvate
+
CH-NH2
CH2
CH2
COOH
Glu
B : Le cobalt est présent dans la vitamine B12
Adénosine
Question 12
Appelé aussi cobalamine
I
II
IV
III
Question 12
C: L’acide tétrahydrofolique catalyse les transferts de groupes
monocarbonés
Acide tetrahydrofolique (THF)
-CH3
-CHO
-CH=NH
Méthyl
Formyl
Formimino
-CH2OH
Hydroxyméthyl
D : Le FAD dérive de la vitamine B6
Question 12
FAD : Flavine Adénine Dinucléotide
dérive de la vitamine B2 (riboflavine)
Coenzyme
d’oxydo-réduction
2e- + 2H+
FAD
FADH2
Le phosphate de pyridoxal dérive de la vitamine B6 (pyridoxine)
Question 12
E: Le coenzyme A participe directement aux réactions d’oxydo-réduction
Transfert de groupements acyles
CoA-SH + R-COOH
→ CoA-S~CO-R
( + H2O )
Cystéamine
Adénosine 3’phosphate
5’diphosphate
Acide panthoténique
.
Question 13:
A : l’hémoglobine adulte normale est une structure tétramérique
B : l’hémoglobine adulte normale comporte 4 hèmes
C : l’hémoglobine fœtale est un tétramère α2β2
D : la drépanocytose est une maladie génétique due à un défaut
quantitatif des chaines de globines
E : les thalassémies sont dues à un défaut de synthèse de l’HbF
A : l’hémoglobine adulte normale est une structure tétramérique
O2
Tétramère :
2 chaînes α
2 chaînes β
O2
a
b
b
a
O2
O2
Question 13
B : l’hémoglobine adulte normale comporte 4 hèmes
Hb A = 4 (hème+globine) = 4 hèmes + 4 globines
Question 13
C : l’hémoglobine fœtale est un tétramère α2β2
Hémoglobine = 4 hèmes + 4 globines
Structure des différentes Hb chez l’adulte
2 chaînes alpha
2 chaînes non alpha (β, g , )
HbA = α2 β2 > 97%
HbA2 = α2 2
2-3%
HbF = α2 g2 < 1%
Question 13
D : la drépanocytose est une maladie génétique due à un défaut
quantitatif des chaînes de globines
Drépanocytose : HbS = a2 βs2
Chaîne b : position 6, Glu substitué par Val
anomalie qualitative de la chaîne b-globine
E : les thalassémies sont dues à un défaut de synthèse de l’HbF
Défaut de synthèse des chaînes de globine a ou β,
Responsable d’a-thalassémie et β-thalassémie
Question 14 :
A propos de l’hémoglobine
A : l’affinité de l’hémoglobine pour l’ O2 est plus faible que
celle de la myoglobine
B : la forme T de l’hémoglobine a plus d’affinité pour l’O2 que
la forme R
C : la baisse du pH augmente l’affinité de l’hémoglobine pour
l’oxygène
D : le 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG) est un produit issu
du métabolisme du glucose dans le globule rouge
E : l’augmentation de la concentration en 2,3-BPG déplace la
courbe de saturation de l’hémoglobine vers la droite
Question 14
A : l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 est plus faible que celle de la
myoglobine
saturation en oxygène (%)
Myoglobine
100
la courbe de saturation
est déplacée vers la
droite
Hb
50
p50 (Hb) > p50 (Myo)
l’affinité d’Hb pour O2 est plus faible
0
1 10 20
30
40
Tissus
50 60
70
80
90 100
Alvéole
pression partielle O2 (mm Hg) pulmonaire
Question 14
B : la forme T de l’hémoglobine a plus d’affinité pour l’O2 que la forme R
Forme T
Forme R
v
v
v
v
Changement de conformation d’Hb après fixation d’O2
L’affinité de la forme R augmente après fixation d’O2 par une chaîne de globine
% de saturation en O2
Question 14
C : la baisse du pH augmente l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
La baisse du pH décale la
courbe de saturation
vers la droite
pH 7,2
p50 augmente
l’affinité baisse
pH 7,4
50%
Effet Bohr: H+ et CO2 ont
tendance à décharger
l’Hb de l’O2
20 26 40
60
p50 augmente
80
100
Pression partielle O2
(mm Hg)
Question 14
D: le 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG ) est un produit issu du
métabolisme du glucose dans le globule rouge
COO-
Glucose
H-C-OPO32Bisphosphoglycérate
1,3-Bisphosphoglycérate Mutase/phosphatase
ADP
[1,3-BPG]
H-C-OPO32H
2,3-Bisphosphoglycérate
ATP
2,3-BPG
3-Phosphoglycérate
[3 PG]
H 2O
Pi
Shunt de Rapoport
Pyruvate
Question 14
E : l’augmentation de la concentration en 2,3-BPG déplace la courbe
de saturation de l’hémoglobine vers la droite
Absence de BPG
5 mM BPG
COOH-C-OPO32-
H-C-OPO32H
Saturation
8 mM BPG
(altitude)
50%
0
p50 p50
2,3-bisphosphoglycérate (BPG) ;
- molécule fortement chargée négativement,
- effecteur allostérique : diminue l’affinité d’Hb pour O2
pO2
Question 15:
Soit le motif trisaccharidique suivant présent dans la substance grise
cérébrale:
CH2OH
HO
HO
CH2OH
O
S1
NH
O
CH2OH
O
OH
O
S2
OH
HO
O OH
S3
OH
C=0
CH3
A: S1 pris isolément est la N-acétylgalactosamine
B: S2 pris isolément est le saccharose
C: l’oxydation douce de S3 pris isolément forme l’acide gluconique
D: la réduction de S3 pris isolément forme le sorbitol
E: ce motif est clivé par une alpha-galactosidase
Question 15
Identification de S1, S2 et S3
CH2OH
CH2OH
O
HO
HO
S1
5
O
O
HO
1 CHO
6 CH2OH
4
O HO
S2
O
OH
S3
2
1
3
NH
OH
C=0
OH
2
3
4
5
6 CH
2OH
 S3: D-glucose
CH3
 S2: D-galactose
1 CHO
2
Position des OH
épimère en 4 du D-glucose
3
4
5
6 CH
2OH
Question 15
Identification de S1, S2 et S3
1 CHO
2
6
CH2OH
4
5
3
6 CH
2OH
 S2: D-galactose
CH2OH
HO 5
O
4 HO S1
3
 S3: D-glucose
O
1
CH2OH
O
HO S2
O
HO
O OH
S3
2
NH
C=0
CH3
OH
OH
 S1: N acétyl D-galactosamine
D-galactose substitué en C2
NH au lieu de OH en C2 = D-galactosamine
Acétyl sur NH = préfixe N acétyl
Question 15
CH2OH
HO
CH2OH
O
HO S1
O
HO
NH
CH2OH
O
O
O
S2
OH
OH
HO S3
OH
C=0
CH3
A: S1 pris isolément est la N-acétyl galactosamine
B: S2 pris isolément est le saccharose
S2 : D-galactose
saccharose = disaccharide composé de D-glucose et D-fructose
Question 15
C: l’oxydation douce de S3 pris isolément forme l’acide gluconique
D: la réduction de S3 pris isolément forme le sorbitol
sorbitol
1
S3 : D-glucose
1
1 CHO
CH2OH
3
Réduction
4
5
5
6
6
CH2OH
3
Oxydation douce
3
4
COOH
2
2
2
Ac.D-gluconique
4
5
CH2OH
6 CH
2OH
Ac.D-glucarique
Oxydation poussée
1
COOH
2
3
4
5
6
COOH
Question 15
E: ce motif est clivé par une α-galactosidase
L’a-galactosidase coupe les liaisons osidiques
entre l’a-galactose et un autre ose
Ici, S2 = anomère β du D-galactose
 a-galactosidase inefficace
CH2OH
HO
CH2OH
O
HO S1
C=0
CH3
O OH
O
O
HO S2
NH
CH2OH
O
HO S3
1
HO
β- D-galactose
OH
Question 16 : Oligosaccharides et polysaccharides
A: le glycogène est un homopolysaccharide végétal
composé d’amylopectine et d’amylose
B: le saccharose est un disaccharide réducteur
C: le maltose est un disaccharide réducteur
D: le lactose est composé de galactose et glucose
E: l’amidon est l’une des principales sources
alimentaires végétales en glucides utilisable par
l’homme
Question 16 : Oligosaccharides et polysaccharides
A: le glycogène est un homopolysaccharide végétal composé
d’amylopectine et d’amylose
Glycogène = forme de stockage des sucres chez l’animal
homopolysaccharide très ramifié d’ a-D glucose
amidon = équivalent végétal du glycogène
Question 16
B: le saccharose est un disaccharide réducteur
Un sucre est réducteur si le groupe OH du C anomérique est libre
(il peut être oxydé)
Saccharose = a-D-glucopyranosyl (1→2) β-D-fructofuranoside
CH2OH
O
1
OH
a
OH
OH
HOCH2
O
b
O
OH
2
CH2OH
OH
liaison osyl-oside entre les OH des
carbones anomériques des 2 sucres
 Perte du pouvoir réducteur
Question 16
C: le maltose est un disaccharide réducteur
Maltose = a-D-glucopyranosyl (1→4) D-glucopyranose
CH2OH
CH2OH
O
HO
O
4 HO
1
HO
OH a
O
Extrémité
réductrice
H,OH
OH
a ou b
liaison osyl-ose
D: le lactose est composé de galactose et glucose
β-D-galactopyranosyl (1→4) D-glucopyranose
E: l’amidon est l’une des principales sources alimentaires végétales en
glucides utilisable par l’homme
Question 17 :
Acides gras et lipides
A : Les acides gras sont des acides carboxyliques à
chaînes aliphatiques hydrophiles
B : L’acide stéarique est un acide gras saturé
C : l’acide arachidonique (C20 : 4) est un précurseur
des prostaglandines
D : les triglycérides sont composés d’une molécule
d’acide gras et de 3 molécules de glycérol
E : les glycérophospholipides font partie des lipides
membranaires.
Question 17
A: Les acides gras sont des acides carboxyliques à chaînes
aliphatiques hydrophiles
CH3 – (CH2)n – COOH
- les acides gras ont un caractère amphipatique
- chaîne hydrocarbonée : apolaire
- groupement -COOH : polaire
- la solubilité dans l’eau décroît avec la longueur de
la chaîne hydrocarbonée (insolubles dès 6C)
les acides gras à chaîne moyenne ou
longue sont insolubles dans l’eau
= hydrophobes
Question 17
B: L’acide stéarique est un acide gras saturé
HOOC
(CH2)16
CH3
Acide stéarique : C18: 0
(pas de double liaison)
C: l’acide arachidonique (C20: 4) est un précurseur des
prostaglandines
Acide arachidonique
n
C 20: (5, 8, 11, 14)
(n-6) ou -6
n-6
forme par oxydation des dérivés eicosanoïdes :
Leucotriènes (LT)
Prostaglandines (PG)
Thromboxanes (TX)
Question 17
D: les triglycérides sont composés d’une molécule d’acide
gras et de 3 molécules de glycérol
O
1
CH2OH
2
HCOH
3
O
+
3 HO–C–R
1
CH2 – O – C – R1
O
2
H – C – O – C – R2
O
CH2OH
3
Glycérol
3 acides gras
CH2 – O – C – R3
Triacylglycérol
Question 17
E: les glycérophospholipides font partie des lipides membranaires.
Glycérophospholipide
Constituant majeur des membranes cellulaires
Pôle hydrophile
polaire
Pôle hydrophobe
P
Y
O
O
CH2 – O – C – (CH2)n – CH3
H3C – (CH2)n – C – O – CH
O
H
Acide phosphatidique
Y
Glycérophospholipide glycérol
ou phosphatidyl Y = inositol
éthanolamine
choline
sérine
CH2 – O – P – O –
OH