des phénotypes à différents niveaux d`organisation du vivant, du

Chapitre 3 : Rôle des enzymes dans la digestion des glucides.
Prérequis :
Les cellules utilisent du glucose pour fonctionner. Ce glucose provient du sang.
Or dans notre alimentation, il n’y a pas ou peu de glucose mais des sucres complexes tel que
l’amidon ou le saccharose.
Les glucides complexes contenus dans les aliments (riz, pain, pâtes….) sont transformés en glucides
simples. Cette transformation est une hydrolyse.
Comment ces sucres complexes sont-ils transformés en glucose dans l’organisme ?
Formuler deux ou trois hypothèses sur l’origine de la transformation des glucides complexes
Hypothèse attendues : enzyme, acide, seul ?
I/Les glucides complexes sont transformés en glucose ………..grâce aux enzymes
A/ Les ……………………..enzymes catalysent des réactions biologiques.
TP La transformation de l’amidon en glucose.
- Avant de dissoudre le comprimé dans l’eau, enlever l’enrobage en frottant le comprimé sous
l’eau du robinet.
Bilan Protocole expérience 1,2, et 3
A 100 °C, l’amidon est hydrolysé par l’acide chlorhydrique (hydrolyse chimique). A 37° C,
l’hydrolyse de l’amidon avec l’acide chlorhydrique ne s’effectue pas.
Cette température de 100°C est incompatible avec le fonctionnement de notre organisme.
L’hydrolyse de l’amidon est possible à 37°C en présence d’amylase ( hydrolyse enzymatique). Ces
conditions sont compatibles avec la vie. L’amylase est une enzyme contenue dans la salive et dans
les sucs pancréatques.
Comparaison temps de transformation de tout l’amidon avec Hcl et enzyme.
Acide chlorhydrique et amylase hydrolyse l’amidon en sucre réducteur mais l’action de l’amylase
est plus rapide.
Expérience 4. Donc amidon + amylase donne glucose + maltose
Comment cette expèrience montr e que c’est faux
amidon + amylase donne glucose + maltose +amylase
Mettre dans un tube amidon+amylase ; faire untest immediatement puis à t+3, en absence d’amidon, remttre puis
refaire un test à to puis t+3
OU 2012
2. Mettre en œuvre le protocole de résolution.
.
Protocole expérience 4:
1. Rajouter dans le tube contenant l’amylase 1 ml d’empois d’amidon.
2. Toutes les 3 minutes, faire un test à l’eau iodée
3. Traiter des données et communiquer des résultats.
4. Exploiter des résultats pour répondre au problème.
-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Si on rajoute indéfiniment de l’amidon au tube contenant l’amylase, il sera transformé en sucres
réducteurs. Les enzymes ne sont donc pas consommés par la réaction.
Conclusion : Une enzyme est un biocatalyseur. « Bio » signifie qu’elle est fabriquée par un
organisme vivant. « Catalyseur » c’est à dire qu’elle accélère une réaction chimique sans subir ellemême de modification. De plus elle agit à faible dose et à une température compatible avec la vie.
B/ Les enzymes ont une double spécificité
1/La spécificité de ………substrat.
TP Les caractéristiques enzymatiques
On appelle substrat, la molécule qui est transformé lors de la réaction et produit le résultat de la
réaction. Chaque enzyme n’est capable d’agir que sur un substrat. Par exemple, l’amylase ne peut
catalyser que l’hydrolyse de l’amidon , la pepsine ne peut catalyser que l’hydrolyse des liaisons
peptidiques , la saccharase hydrolyse le saccharose, la lactase l’hydrolyse du lactose. On dit que les
enzymes ont une spécificité de substrat.
2/ La formation d’un complexe enzyme-substrat
TP Visualiser le mode d’action des enzymes activité 1 et 2
Les enzymes sont des protéines. Elles forment une structurelle tridimensionnelle. Elles se fixent au
substrat (ici l’amidon) et le découpent pour donner les produits (ici les sucres réducteurs). Le lieu
de fixation de l’enzyme est appelé site actif.
La spécificité enzyme-substrat est due à la forme complémentaire entre le site actif et le substrat.
La modification de la structure de l’enzyme, en particulier de son site actif, entraine un changement
de l’activité enzymatique. Celle-ci peut être moins active voire inactive.
Le modèle est celui de la clé et de la serrure.
Schéma E+ S
Complexe ES
E+ P
3/ La spécificité d’action
Un même substrat peut être transformé par différentes enzymes. Le site actif a la même forme mais
les acides aminés au niveau du site actif sont différents. Ce sont ces acides aminés du site actif qui
sont responsables de la réaction de l’enzyme. Le type de réaction est donc différent. Chaque
enzyme ne fait qu’un type de réaction : on parle de spécificité d’action.
Exemple : l’hydrolase hydrolyse, l’isomérase convertie une molécule en un isomère (Deux
molécules possèdent la même formule brute mais ont des formules développées différentes )
Représenter enzyme
II/ Les facteurs qui influencent la vitesse des réactions chimiques.
A/ Influence de la température. ( diluer fortement l’enzyme et mettre 10 minutes à
température ; tout le tube immergé pour 0 °c)
TP Effet de la température sur l'activité enzymatique puis logiciel TP Influence de la température
La température a un effet sur la vitesse de la réaction enzymatique. On peut déterminer une température optimale
(placer sur la courbe) où la vitesse de la réaction enzymatique est la plus rapide.
Température
°C
Enzyme
fonctionnelle
Enzyme
ionisées
Enzyme
dénaturées
[produit
formé]
0
10
20
30
40
50
60
70
99
9
9
9
9
9
9
7
4
0
1
1
1
1
1
0
0
0
0
0
0
0
0
0
1
3
6
10
20
17
15
9
11
11
12
13
20
Logiciel lactase (baisser la température, revenir à 37 puis augmenter la température et revenir à 37.
Si on met l’enzyme :
 A basse température, elle devient inactive mais elle retrouve son activité si la température s ‘élève.
 A haute température, elle perd définitivement son activité. On dit qu‘elle est dénaturée.
B/ Influence de la concentration en substrat
Temps (minutes)
0
5
10
15
20
25
30
Concentration saccharose (g/L)
0.5
0
0.1
0.2
0.3
0.3
0.3
0.3
1
0
0.2
0.4
0.6
0.8
0.10
0.10
2
0
0.3
0.6
0.9
0.12
0.16
0.19
5
0
0.4
0.8
1.2
1.6
2.0
2.4
10
0
0.4
0.8
1.5
2
2.5
3
Mesure de la concentration en glucose au cours du temps en fonction de la concentration en subtrat, ici le saccharose.
35
0.3
0.10
0.21
2.8
3.5
concentration
de glucose
(g/dL)
Tracez les courbes de la concentration en glucose en fonction du temps pour différentes
concentrations en saccharose.
On constate que, plus la concentration en substrat augmente, plus de fortes concentrations en
produit apparaissent rapidement. Les courbes se stabilisent à la fin de l’expérience, ce qui semble
logique, le substrat devant être épuisé au bout d’un moment. Plus la concentration en substrat de
départ est grande, plus le plateau final est haut, c’est-à-dire plus la quantité en produits formés est
importante.
Plus la concentration en substrat augmente, plus la vitesse initiale augmente, jusqu’à une vitesse
initiale maximale.
Livre page 146- question 1 et 2 page 147
Pour qu’une transformation chimique ait lieu, il faut que les réactifs se rencontrent et subissent ce qu’on appelle des
chocs efficaces. La vitesse des réactions augmente quand la concentration des réactifs et la température augmentent.
C/L’influence du PH
TP influence du PH
De même que pour la température, le PH a une action sur l’activité enzymatique. On peut déterminer un PH optimal
où la réaction enzymatique est la plus efficace.
Un PH inadéquate (trop bas ou trop élevé) peut dénaturer l’enzyme et comme pour la haute température, cela est
irréversible.
La lactase et l’âge.
Chapitre 4 : La structure des protéines.
Les enzymes sont des protéines. Une protéine est une macromolécule (très grosse molécule). Elles sont des
éléments essentiels de la vie de la cellule : rôle structurel, un rôle dans la mobilité, un rôle catalytique…. En fait,
l'immense majorité des fonctions cellulaires sont assurées par des protéines.
La structure tridimensionnelle des protéines permet la reconnaissance protéine-ligand comme pour l’enzyme –
substrat .Comment expliquer cette forme de boule chez les protéines ?
I/ La structure primaire des protéines.
TP structure primaire des protéines.
1. Déterminer la nature des acides aminés constituant votre échantillon en comparant la position des tâches
obtenues avec celle des tâches obtenues avec chacun des acides aminés purs.
2. Quelles caractéristiques du polypeptide initial restent inconnues ? Justifier la réponse.
2013
Colorer les acides aminés de votre proteine insuline( rastop). Combien a t-on d’unité différente ?
Les protéines sont des molécules organiques constituées par l’assemblage de 20 acides aminés. On les désigne par
3 lettres correspondants en général aux 3 premières lettres de leur nom.
Ex. VAL = Valine
LEU = Leucine
GLU = acide glutamique.
Acides aminés
Symboles à 3
lettres
Symboles à
une lettre
Acides aminés
Symboles à 3
lettres
Symboles à
une lettre
Alanine
ala
A
Leucine
leu
L
Arginine
arg
R
Lysine
lys
K
Asparagine
asn
N
Méthionine
met
M
Acide aspartique
asp
D
Phénylalanine
phe
F
Cystéine
cys
C
Proline
pro
P
Glutamine
gln
Q
Sérine
ser
S
Acide glutamique glu
E
Thréonine
thr
T
Glycine
gly
G
Tryptophane
trp
W
Histidine
his
H
Tyrosine
tyr
Y
Isoleucine
ile
I
Valine
val
V
Vidéo projeter Anagène
La structure primaire d’une protéine correspond à l'ordre d'enchaînement des acides aminés.
TP La structure des proteines
Les acides aminés possèdent à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Ils se distinguent
par leur chaine latéral R différente pour chaque acide aminé. Un acide aminé a donc pour formule
H2N–CHR–COOH.
Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques (CONH). Cette liaison peptidique se fait entre une
fonction amine d’un acide aminé et la fonction carboxyle de l’autre acide aminé. Une molécule d’eau est
éliminée. Les plans de 2 liaisons peptidiques successives s'orientent l'un par rapport à l'autre par rotation autour
des liaison C-N et C-C. C'est la disposition de ces plans les uns par rapport aux autres qui va donner la structure
de la protéine dans l'espace.
II. Les niveaux supérieurs d’organisation des protéines.
A/ La structure secondaire
Il existe deux types principaux de structure secondaire:

L'hélice alpha : elle est caractérisée par l'enroulement des liaisons peptidiques autour d'un axe. Cet
enroulement se fait vers la droite (hélice droite) et comporte 3,6 résidus par tour. Les résidus se retrouvent à
la périphérie. Cette structure est stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les groupements CO et NH de 2
liaisons peptidiques superposées.
Photo TP

Le feuillet plissé béta : les 2 chaînes sont disposées parallèlement l'une à l'autre et orientées en sens inverse
(Nt->Ct/Ct->Nt). Cette disposition est dîte antiparallèle. Les Chaînes sont reliées entre elles par des liaisons
hydrogènes entre les CO et les NH de deux liaisons peptidiques superposées.
B/ La structure tertiaire.
Cela correspond aux repliements de la chaîne protéique. Ces repliements étant liés à l'existence de résidus
encombrants ou chargés. La structure de la molécule s'organise alors selon les trois directions de l'espace.
Cette structure est stabilisée par :

Des liaisons hydrogènes entre les résidus d'acides aminés (exemple : ser ---lys).

Des liaisons ioniques (exemple : glu ---lys).

Des liaisons hydrophobes (ou Van der Waals) entre les résidus apolaires.

Des ponts disulfures entre les résidus de cystéine.
Rappel :liaison forte, liaison faible
C/ La structure quaternaire.
Elle correspond à l'association de plusieurs sous unités protéiques. Par exemple l’hémoglobine est formée de 4 sous
unités.
Image TP
Conclusion