Correction

2010-2011 Tutorat UE 1 - Séance n° 4 - Biochimie 1 / 4
TUTORAT UE1 2010-2011 – Biochimie
CORRECTION Séance n°4 – Semaine du 11/10/2010
Les protides
Pr. Lehmann
Séance préparée par Isabelle Bonnet, Anne Bozon, Adrien Peyrac (ATM²)
QCM n°1 : c
A-3 : La Méthionine n’est pas polaire, elle est plutôt hydrophobe.
B-5
C-1 : Acides aminés aromatiques : F, Y, W
D-2 : La leucinose est un déficit en α cétodécarboxylase, qui entraîne une accumulation d’acides aminés
ramifiés.
E-4 : idem pour l’isoleucine.
QCM n°2 : b, c, d
Les acides aminés aromatiques absorbent à 280 nm, à savoir F, L, W. Bien que H possède également un
cycle dit aromatique en chimie organique, il n’absorbe pas à 280 nm et donc n’est pas classifiée comme tel
en biochimie.
QCM n°3: b
Il s’agit de l’histamine, qui dérive de l’histidine par décarboxylation.
a) FAUX
b) VRAI : L’histamine est un médiateur de la réponse allergique par son action au niveau des
récepteurs H1.
c) FAUX : Elle entraîne une vasodilatation et une bronchoconstriction.
d) FAUX
e) FAUX
QCM n°4 : d
a) FAUX : c’est l’inverse.
b) FAUX : c’est une prescription de L-DOPA car la dopamine ne passe pas la barrière hémato-
encéphalique.
c) FAUX : ce sont les récepteurs H2 qui sont au niveau gastrique.
d) VRAI
e) FAUX : La taurine a pour précurseur non immédiat la cystéine.
QCM n°5 : c
Loi de Handersson Hasselbach:
Donc,
F
FA AC CU UL LT TE E
d de e
P
PH HA AR RM MA AC CI IE E

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D’où pourcentage de forme zwitterionique : 34%
QCM n°6 : b,d
On a une concentration en peptide de :
D’où
Poids moléculaire du peptide :
Donc la concentration molaire en peptide est de :
QCM n°7: e
a) FAUX : Un seul fragment donne un seul pic.
b) FAUX : On a une coupure après R, mais les deux fragments restent solidaires par la liaison
disulfure. On obtient donc un seul pic : FPCER YMC
c) FAUX : Idem malgré la coupure après Y.
d) FAUX : Idem malgré la coupure après M.
e) VRAI : On obtient 2 fragments : FPCER YM C
QCM n°8: b, c
La structure primaire de ce peptide est CRLWVKF.
a) FAUX : 5 acides aminés essentiels : L, W, V, K et F
b) VRAI : V et L.
c) VRAI : On peut représenter les fonctions ionisables ainsi à pH=7 : CRLWVKF
d) FAUX : Après traduction, une chaîne polypeptidique commence obligatoirement par une
méthionine. Ici l’absence de cette première Met indique que le peptide a subit une modification
post-traductionnelle.
e) FAUX : Le 3e acide aminé est la leucine.
QCM n°9: a, c, d
a) VRAI :
b) FAUX : 7x110=770 Da environ. (Attention, cette valeur est le poids moyen d’un résidu et non d’un
acide aminé : il ne faut pas retirer les molécules d’eau des liaisons peptidiques)
c) VRAI : Les liaisons peptidiques absorbent à 210 nm.
d) VRAI : La chymotrypsine coupe après les acides aminés aromatiques (non suivi de P), ici après
W.
e) FAUX : Le bromure de cyanogène coupe après des méthionines.
QCM n°10: a, b, c, d
a) VRAI
b) VRAI : La cristallographie aux rayons X donne des informations sur la position tridimensionnelle
des atomes de la protéine. On obtient donc des informations à la fois sur la structure tertiaire et
secondaire de la protéine.
c) VRAI
d) VRAI
e) FAUX : pas l’insuline.
QCM n°11: c
L’hydrolyse acide à 110° rompt les liaisons peptidiques, détruit les W et transforme : N en D et Q en E.
L’expérience (correspondant à une chromatographie anionique) permet de classer les acides aminés
restant par pHi décroissants : K>H>A>E.
QCM n°12 : d
Ce peptide peut subir une myristoylation qui se produit sur les glycines Nterm, le premier AA est donc G.
Le troisième AA est le plus hydrophobe de tous, c’est donc l’Isoleucine. Il peut subir une acétylation sur
-1
+1
+
1
+
1

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une chaine latérale donc sur celle d’une Lysine. Or, il n’est pas clivable par la trypsine, la K se situe donc
en dernière position. Enfin, il peut subir une phosphorylation (donc S,T ou Y) et est clivable par la
chymotrypsine (donc après F,W ou Y). Donc le 2e AA est celui qui correspond à ces 2 propriétés soit la Y.
On trouve GYIK.
QCM n°13 : a, c, d, e
En condition dénaturante, les liaisons faibles sont détruites tandis que les ponts disulfures sont conservés.
Cela nous permet donc de séparer les différentes sous-unités constituant la protéine de PM 250kDa. Ces
différentes sous-unités pèsent 100, 50, 20 et 10 kDa.
Cette protéine peut donc être composée de
- 1 sous-unité de 100 kDa, 2 de 50, 1 de 20, 3 de 10
- 1 de 100, 2 de 50, 2 de 20, 1 de 10
- 1 de 100, 1 de 50, 1 de 20, 8 de 10
- 1 de 100, 1 de 50, 2 de 20, 6 de 10
- 1 de 100, 1 de 50, 3 de 20, 4 de 10
- 1 de 100, 1 de 50, 4 de 20, 2 de 10
a) VRAI : Voir ci-dessus
b) FAUX : Une électrophorèse en condition dénaturante et réductrice permet de séparer les
différentes chaines composant la protéine en fonction de leur PM. Ici, on observe la présence de
chaines de 100, 25, 20 et 10 kDa.
c) VRAI la sous-unité de 50 kDa est obligatoirement composée de plusieurs chaînes puisque cette
protéine ne contient aucune chaine de 50kDa. Ces chaines sont reliées par des ponts disulfures,
on en déduit donc que cette protéine possède au moins un pont S-S intercaténaire.
d) VRAI toutes les chaînes composant la protéine sont susceptibles de posséder des ponts S-S
intracaténaires pourvu qu’elles contiennent au moins 2 cystéines dans leur structure primaire.
e) VRAI Par exemple : La sous-unité de 50kDa peut être composée de 2 chaînes de 20 et 1 de 10
donc au moins 3 chaînes reliées par des S-S intercaténaires. Il est également possible que deux
chaînes peptidiques soient reliées par plusieurs ponts S-S.
QCM n°14 : c, d
a) FAUX : Le collagène possède une structure tertiaire en hélice de pas gauche mais une structure
quaternaire en hélice de pas droit.
b) FAUX : De glycine (environ 30%).
c) VRAI : Ocytocine et Vasopressine sont des nonapeptides ne différant que par deux résidus d’AA.
De là, on estime le pourcentage d’homologie à (7/9)x100 = 77%.
d) VRAI : Au niveau des chaines courtes.
e) FAUX : C’est l’agrégation du peptide amyloïde.
QCM bonus n°1: b, e
a) FAUX : La chromatographie anionique permet de séparer des molécules selon leur pHi.
L’électrophorèse en condition dénaturante et la chromatographie d’exclusion sont à l’inverse 2
méthodes de choix pour séparer 2 peptides de PM très différents.
b) VRAI : On démarre la chromatographie à pH élevé pour retenir le maximum de peptides sous
forme anionique puis on élue en diminuant progressivement le pH. Les peptides de pHi élevés
sont élués en premiers dès qu’ils prennent leur forme zwitterionique neutre, ils ne forment alors
plus de liaisons avec les groupements positifs liés à la colonne et sortent de celle-ci.
c) FAUX
d) FAUX : Un groupement carboxylate pourra être employé pour une chromatographie cationique.
e) VRAI : Cf. b)
QCM bonus n°2 : a, c, d, e
a) VRAI : L’aspartame correspond à la forme méthylée du dipeptide DF or la consommation de F est
déconseillée en cas de phénycétonurie. En effet, cette maladie correspond à un déficit en
Phénylalanine hydroxylase qui permet de dégrader F. Des dérivés toxiques s’accumulent alors,
entrainant des troubles de développement du SNC. Un régime alimentaire sans F est donc
nécessaire durant l’enfance et chez la femme enceinte.

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b) FAUX : Dans celle de la maladie d’Alzheimer.
c) VRAI : Ce qui entraine une accumulation de Valine, Leucine et Isoleucine puisque ceux-ci ne sont
plus dégradés. Cette maladie nécessite donc elle aussi un régime alimentaire très strict.
d) VRAI : La vitamine C est un co-facteur de l’hydroxylation. Or environ 1AA/10 composant le
collagène est l’hydroxy-proline à laquelle il doit en grande partie sa solidité (beaucoup de liaisons
hydrogènes)
e) VRAI : Voir d)
QCM bonus n°3: b, c, e
Cette protéine pèse 400kDa. L’électrophorèse en condition dénaturante permet d’identifier 1 sous-unité de
300 et une de 100 kDa.
a) FAUX : 2 sous-unités.
b) VRAI : La sous-unité de 300kDa peut être composée d’une chaine de 200 et de 2 chaines de 50.
c) VRAI : La sous-unité de 300kDa peut être composée d’une chaîne de 200 et une de 100 (celle de
100 serait alors composée de 2 chaînes de 50).
d) FAUX : La sous-unité de 100kDa peut n’être composée que d’une seule chaine.
e) VRAI : En condition non dénaturante, les protéines migrent dans le gel (qui contient un gradient
de pH) en fonction de leur charge et s’arrêtent lorsque qu’elles ne sont plus chargées (forme
zwitterionique), c’est à dire quand elles atteignent leur pH isoélectrique.