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Correction colle 1 Biochimie-Chimie

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Université de Bourgogne
UFR Sciences de santé
Le 20/09/2021
Durée : 2h
60 QCM de type V
Correction colle 1 de Chimie - Biochimie
Chimie : Valentin DUBREU, Robin GIL-LEON, Suzanne NIJDAM
Biochimie : Mariam LAARJA, Anaïs NAUDIER, Emma STEPHAN, Thibaud GEOFFROY,
Mathilde MOGNE
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Chimie (QCM 1 à 15)
QCM 1 : C
A.
B.
D.
E.
Faux. n est au minimum égal à 1.
Faux. l correspond aux sous-couches.
Faux. Le nombre de spin ne peut pas être nul.
Faux. Le nombre quantique magnétique m peut prendre 2l+1 valeurs (de – l à
+ l ).
QCM 2 : CD
A. Faux. Pour n=1, la 1ère couche comporte au maximum 2 électrons.
B. Faux. Pour n=2, la 2nde couche comporte au maximum 8 électrons.
E. Faux. Si l = 2, cela correspond à la sous-couche d.
QCM 3 : CD
A. Faux. s n’est JAMAIS égal à 0.
B. Faux. l ne peut pas être égal à 2 car l peut aller de 0 à n-1.
E. Faux. l ne peut pas être égal à 1 pour les mêmes raisons.
QCM 4: BCD
A. Faux. Deux isotopes ont le même numéro atomique mais un nombre de masse
différent.
E. Faux. Le 199F- est un anion, donc pas un isotope.
QCM 5 : CD
A. Faux. Attention, on cherche la configuration électronique, donc la répartition
des électrons. La configuration électronique du 168O est donc 1s2 2s2 2p4.
B. Faux. Attention à la règle de Klechkowski : 4s se remplit avant 3d
E. Faux. L’ion ferreux possède 2 charges positives, il lui manque donc 2 électrons.
La couche 4s est la première à se remplir mais également la première à se vider
dans le cas des métaux de transition. La configuration électronique du 5626Fe2+
est donc 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 3d6.
QCM 6 : CE
A. Faux. HCN est en AX2E0 (géométrie linéaire car m + n = 2).
B. Faux. SO2 est en AX2E1 (géométrie triangulaire car m + n = 3).
C. Vrai. Dans chacune de ces molécules, l’atome central est lié à 3 atomes
(m = 3) et ne porte pas de doublet non liant (n = 0).
D. Faux. NH4+ est de géométrie tétraédrique mais COCl2 est de géométrie
triangulaire plane.
E. Vrai. Dans chacune de ces molécules, l’atome central est lié à 3 atomes
(m = 3) et porte un seul doublet non liant (n=1).
QCM 7 : ACE
A. Vrai. Contrairement aux représentations 3 et 4 qui sont exactes selon
Lewis, la représentation 1 ne respecte pas la règle de l’Octet, et la
représentation 2 ne respecte pas la valence de tous les atomes. De plus,
la représentation 2 ne convient pas car elle représente une molécule de
N2O+ et non de N2O.
QCM 8 : ABDE
C. Faux. HCHO est en AX3E0 (géométrie triangulaire plane).
QCM 9 : B
A.
C.
D.
E.
Faux. Une période correspond à une ligne du tableau périodique.
Faux. Ce sont les métaux de transition.
Faux. Ils se trouvent sur la colonne 17.
Faux. Il est chargé positivement car il a perdu un ou plusieurs électron(s).
QCM 10 : BCD
C. Vrai. Il ne faut pas oublier ceux en bout de chaîne.
E. Faux. Il s’agit d’un amide et d’un ester.
QCM 11 : AD
C. Faux, le système n’est pas conjugué, il n’y a donc pas d’effet mésomère qui
s’exerce.
E. Faux, c’est l’effet mésomère qui l’emporte sur l’effet inductif (exception des
halogènes).
QCM 12 : CE
B. Faux. Le groupement -CF3 possède un effet inductif électroattracteur (-I), il
rend donc le carbocation plus positif et donc encore plus instable.
QCM 13 : ACE
B. Faux, une hybridation sp.
QCM 14 : BD
A. Faux, un atome de Carbone chargé positivement.
B. Vrai, l’effet inductif attracteur du -OH stabilise le carbanion.
C. Faux, les halogènes ont un effet inductif électroattracteur et vont rendre l’atome
de Carbone encore plus déficient en électrons.
D. Vrai, le carbocation le plus stable est celui qui est le plus substitué.
E. Faux, le carbanion le plus stable est celui qui est le moins substitué.
QCM 15 : BDE
A. Faux, c’est ceux de la couche la plus externe.
C. Faux, ce sont des molécules polarisées mais non ionisées.
Biochimie (QCM 16 à 60)
QCM 16 : BCDE
A. Faux. Elles sont synthétisées et dégradées en permanence dans l’organisme. On parle
de turn over.
B. Vrai. C’est-à-dire qu’elles sont constituées d’une succession de monomères,
appelés acides aminés.
C. Vrai. Les protéines sont codées à partir des gènes. Leur taille est prédéfinie mais
peut être modifiée ensuite par des modifications post-traductionnelles.
QCM 17 : AB
E. Faux. Deux peptides ou protéines avec des séquences inversées ont des fonctions
complètement différentes.
QCM 18 : ABCDE
QCM 19 : BDE
A. Faux. La liaison covalente n’est jamais chargée, quel que soit le pH, en revanche les
chaînes latérales des acides aminés peuvent être chargées.
C. Faux. Par convention, elle est orientée dans le sens N-ter → C-ter.
D. Vrai. Attention en revanche, la liaison d’un acide aminé avec une proline se fera en
position cis.
QCM 20 : BDE
A. Faux. C’est une liaison amide.
C. Faux. Elle est constituée de 6 atomes dans le même plan.
QCM 21 : BDE
C. Faux. On parlera alors de polypeptide. Il faut 50 acides aminés au minimum pour que
l’on parle de protéine.
QCM 22 : ACD
B. Faux. Le fait que cette liaison soit plus courte qu’une liaison C-N classique empêche
la libre rotation. En effet, plus les atomes sont proches, plus la rotation est difficile.
C. Vrai. Toutes les conformations ne sont pas possibles en raison de
l’encombrement stérique, ce diagramme nous permet de voir lesquelles sont les
plus favorables.
E. Faux. Un pont disulfure est formé par la liaison de 2 cystéines suffisamment proches,
ce qui forme alors une cystine par oxydation des fonctions thiol.
QCM 23 : ABC
D. Faux. La TRH est un tripeptide.
E. Faux. La pénicilline est un antibiotique, et non un antiviral.
QCM 24 : ADE
B. Faux. Certaines protéines sont composées de 100% de feuillets ß, et d’autres de 100%
d’hélices α.
C. Faux. Un coude ß est stabilisé par une liaison hydrogène.
QCM 25 : ABCDE
E. Vrai. Les 3 chaînes polypeptidiques hélicoïdales sont stabilisés par des liaisons
hydrogènes. En revanche, il n’y en a pas au sein d’une chaîne polypeptidiques.
QCM 26 : ABCDE
QCM 27 : AB
C. Faux. La protéine a une action différente liée à cette nouvelle forme.
D. Faux. Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes impliquées dans la structure
tertiaire des protéines contenant 2 cystéines.
E. Faux. Ce sont les protéines solubles qui se replient de façon à ce que les acides
aminés polaires soient au contact du solvant.
QCM 28 : AD
B. Faux. Les hélices α sont principalement constituées de liaisons hydrogènes et de
liaisons Van der Waals, qui sont des liaisons de faible énergie, en revanche les acides
aminés sont bien reliés par des liaisons peptidiques.
C. Faux. Les acides aminés sont espacés 3,5 angström (car il y a environ 7 Å pour 2
acides aminés) dans les feuillets ß alors qu’ils sont espacés de 1,5 angström dans les
hélices α.
E. Faux. Pour former un feuillet ß il faut au minimum 2 brins ß.
QCM 29 : CE
A. Faux. L’hydrolyse de cette liaison, très stable et rigide, nécessite des conditions
drastiques (HCl 6N, à 110°C pendant environ 24h).
B. Faux. Il permet de rompre les ponts disulfures par réduction.
D. Faux. Le réactif utilisé lors de la méthode de Sanger est le DNFB (dinitrofluorobenzène)
et non le PITC qui lui, est utilisé dans la méthode d’Edman.
QCM 30 : ADE
B. Faux. La trypsine coupe uniquement après l’arginine et la lysine.
C. Faux. La chymotrypsine coupe uniquement après les acides aminés aromatiques.
QCM 31 : ABE
C. Faux. L’O-iodobenzoate coupe bien après les résidus Trp mais via une coupure
chimique et non enzymatique.
D. Faux. Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate coupe avant les résidus Cys mais via une
coupure chimique.
QCM 32 : C
On a l’hydrolyse acide d’une hexapeptide (peptide de 6 acides aminés) qui nous donne 4 aa
+ acide cystéique. On sait que le Trp est détruit lors d’une hydrolyse acide, que la Cys est
oxydée en acide cystéique, et que l’Asn est oxydée en Asp. On peut donc en déduire que le
peptide est composé d’un Trp, d’une Cys et d’Asp ou d’Asn. On peut donc éliminer la
proposition E.
A. Asp-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
B. Gly-Asn-Cys-Trp-Glu-Arg.
C. Ans-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
D. Ans-Gly-Trp-Cys-Glu-Arg.
E. Gly-Asp-Phe-Cys-Glu-Arg.
La carboxypeptidase A n’est pas fonctionnelle. On sait qu’elle n’est pas fonctionnelle sur les
aa Lys, Arg et Pro. On peut en déduire que l’acide aminé en C-ter est l’Arg. donc on ne peut
éliminer aucune autre proposition.
A. Asp-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
B. Gly-Asn-Cys-Trp-Glu-Arg.
C. Ans-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
D. Ans-Gly-Trp-Cys-Glu-Arg.
E. Gly-Asp-Phe-Cys-Glu-Arg.
L’hydroxylamine donne un acide aminé et un pentapeptide. On sait qu’elle coupe la liaison
Asn-Gly. Donc on peut éliminer les propositions A et B.
A. Asp-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
B. Gly-Asn-Cys-Trp-Glu-Arg.
C. Ans-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
D. Ans-Gly-Trp-Cys-Glu-Arg.
E. Gly-Asp-Phe-Cys-Glu-Arg.
L’endoprotéase V8 donne un acide aminé et un pentapeptide. On sait qu’elle coupe après les
résidus Glu. Donc on ne peut éliminer aucune autre proposition.
A. Asp-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
B. Gly-Asn-Cys-Trp-Glu-Arg.
C. Ans-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
D. Ans-Gly-Trp-Cys-Glu-Arg.
E. Gly-Asp-Phe-Cys-Glu-Arg.
Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate donne un tétrapeptide et un dipeptide. On sait qu’il coupe
AVANT les résidus Cys. Donc on peut éliminer la proposition D.
A. Asp-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
B. Gly-Asn-Cys-Trp-Glu-Arg.
C. Ans-Gly-Cys-Trp-Glu-Arg.
D. Ans-Gly-Trp-Cys-Glu-Arg.
E. Gly-Asp-Phe-Cys-Glu-Arg.
QCM 33 : B
QCM 34 : DE
A. Faux. Ici, l’acide aminé est la proline, donc elle ne possède pas de cycle imidazole.
B. Faux. Il possède une fonction amine secondaire.
C. Faux. C’est un acide aminé hétérocyclique.
QCM 35 : A
C. Faux. Il s’agit du seul acide aminé ne possédant pas de carbone asymétrique.
D. Faux. La glycine ou glycocolle est un acide aminé abondant dans le collagène.
E. Faux. Le siège de réactions de N-glycosylation est l’asparagine.
QCM 36 : CDE
A. Faux. Il s’agit de la cystéine.
B. Faux. Il s’agit d’une fonction thiol.
QCM 37 : ABC
D. Faux. La phénylalanine possède un noyau phényle.
E. Faux. Le tryptophane et la phénylalanine sont hydrophobes mais pas la tyrosine.
QCM 38 : ABCD
E. Faux. L’Histidine est un acide aminé semi-indispensable.
QCM 39 : CDE
A. Faux. Elle est la version hydroxylée de l’alanine.
B. Faux. C’est bien le cas pour la thréonine mais la sérine possède une fonction alcool
primaire.
QCM 40 : BCDE
A. Faux. Elle possède un groupement méthyle.
B. Vrai. Valine, Leucine et Isoleucine sont tous indispensables.
D. Vrai. La chaîne latérale de la glycine est plus courte que celle de l’isoleucine. Or,
plus la chaîne carbonée est longue et plus l’acide aminé est hydrophobe.
QCM 41 : ABCDE
QCM 42 : BCD
QCM 43 : CDE
A. Faux. La glycine est une exception car elle n’en possède aucun.
B. Faux. Ils sont apolaires.
QCM 44 : ABDE
B. Vrai. Exemple : la décarboxylation de l’histidine donne l’histamine, qui est bien une
amine biogène.
C. Faux. C’est une décarboxylase.
D. Vrai. Même si les acides aromatiques ont un pic d’absorption à 280nm, ils
absorbent quand même à 230nm.
QCM 45 : ACD
B. Faux. Cette réaction est réversible.
C. Vrai. Le PPL est issu de la vitamine B6.
E. Faux. La fonction amine est transférée d’un acide aminé vers un autre.
QCM 46 : ABDE
C. Faux. Grâce au groupement amine.
QCM 47 : ABDE
QCM 48 : E
A.
B.
C.
D.
Faux. Il correspond à la fonction carboxylique.
Faux. On prend toujours en compte le pKr.
Faux. La charge du peptide est de -1 à pH = 4.
Faux. La charge du peptide est de -2 à pH = 10.
E. Vrai.
QCM 49 : AD
A. Vrai. Les enzymes sont des catalyseurs puisqu’elles modifient la vitesse de
réaction.
B. Faux. Elles modifient la vitesse de réaction mais elles ne l’accélèrent pas forcément.
C. Faux. C’est une des propriétés des enzymes, elles ne créent pas de nouvelles
réactions.
E. Faux. Les enzymes ne sont pas altérées au cours des réactions chimiques.
QCM 50 : ABDE
C. Faux. Cf A. Elles agissent uniquement sur l’énergie d’activation.
QCM 51 : AD
A. Vrai. La partie protéique est toujours synthétisée par la cellule, à l’inverse des
cofacteurs qui eux ne sont pas obligatoirement synthétisés par celle-ci.
B. Faux. Les enzymes se trouvent dans les parties du corps où elles sont utiles. Par
exemple, la pepsine se trouve dans la muqueuse gastrique puisqu’elle intervient dans
la digestion.
C. Faux. Si on reprend l’exemple de la pepsine, et bien le fait qu’elle soit dans la
muqueuse gastrique permet d’en déduire qu’elle intervient dans la digestion.
D. Vrai. Par exemple, avec certaines maladies des enzymes vont être plus
exprimées que lorsque l’on est en bonne santé.
E. Faux. Elles catalysent les mêmes réactions chimiques.
QCM 52 : CD
A. Faux. Elle sert au diagnostic de maladies cardiaques et hépatiques.
B. Faux. Elle est retrouvée sous forme 4H dans le coeur ( H pour heart).
E. Faux. Elle est retrouvée sous forme 1H3M dans le rein.
QCM 53 : ABDE
B. Vrai. On les appelle aussi les proenzymes.
C. Faux. Cela peut se faire aussi par catalyse grâce à une autre enzyme.
QCM 54 : AD
A. Vrai. Les enzymes constitutives sont produites en permanence et les enzymes
inductibles sont synthétisées que dans certaines conditions.
B. Faux. C’est l’inverse. Une holoenzyme est une apoenzyme associée à 1 ou plusieurs
cofacteurs.
C. Faux. On parlera alors de groupements prosthétiques ou coenzymes liés. On parle de
cosubstrat ou coenzymes libres lorsque le cofacteur est lié avec des liaisons faibles.
E. Faux. Le site actif est composé du site de reconnaissance du substrat et du site
catalytique.
QCM 55 : BDE
A. Faux. Ils ont divers origines (vitaminique, non vitaminique, minéraux…)
B. Vrai. Cf A.
C. Faux. Le NAD intervient dans des réactions de catabolisme. C’est le NADP qui
intervient dans des réactions d’anabolisme.
QCM 56 : ABCDE
D. Vrai. En effet puisqu’il intervient dans les réactions d’oxydoréduction.
QCM 57 : ABE
C. Faux. Dans le modèle de Koshland c’est l’enzyme qui subit l’ajustement
conformationnel.
D. Faux. Le modèle de Lumry est aussi appelé hypothèse du rack.
QCM 58 : AE
B. Faux. C’est la seconde phase, appelée phase stationnaire.
C. Faux. Elle diminue à la fin.
D. Faux. C’est proportionnel, donc si la concentration en enzyme double, la vitesse
double également.
QCM 59 : D
D. Vrai. Attention à bien convertir ! Ici Km = 10 mM = 10-2 M. Donc Km = [S]. Or, si
Km = [S], V = Vm divisé par deux. On a au final Vm = 2V = 2 x 50.10-6 M. On
obtient 100.10-6 M = 10-4 M.
QCM 60 : DE
A. Faux. C’est l’inverse, plus petit est le Km et meilleure est l’affinité.
B. Faux. C’est un temps-1.
C. Faux. C’est l’inverse.
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