Chapitre 2

Chapitre 2 : les acides aminés
Généralités :
Formule générale des acides aminés :
Structure commune peut s’écrire :
Nomenclature :
Deux codes : 3 lettres (nomenclature usuelle) ; 1 lettre (nomenclature
internationale)
 Il y a plusieurs centaines d’a.a naturels (acides α, β, γ-aminés…)
 Seulement 20 acides α-aminés composent les protéines humaines, codées dans l’ADN
génomique = acides aminés pathogènes standards
 Les autres ont des fonctions diverses… :
 Certains sont qualifiés d’indispensables ou essentiels car ils n’existent pas de voie de
biosynthèse chez l’homme (apport par la ration alimentaire) (8 : Leu, Ile, Lys, Met, Phe,
Thr, Trp, Val)
 D’autre sont semi-essentiels que l’organisme synthétise trop lentement : His, Arg
(indispensable pour le nouveau-né)
 Masse de chaque AA dépend de la chaine latérale R => masse moyenne = 120Da

Classification des AA :
 Pls possibles
 On peut les répartir selon la nature de leur chaine latérale en 5 classes :
 On peut les répartir selon leur polarité ou leur charge en 3 classes :

Acides aminés apolaires :
Acides aminés polaires neutres:
 A chaine aliphatique :
 A chaine aromatique :
Radical aromatique :
Absorption dans l’UV moyen (260-280 nm), très utilisé pour le détection et le
dosage des protéines
 Neutres a fct° alcool et phénol

Acide aminés polaires chargés :
ATTENTION !!!
 A fct° amide
 Groupement amide non-ionisable !!
 A fct° soufrée
 A fonction acide
• Asp = β COOH
• Glu = γ COOH
• Ionisés à pH physiologique
 A fct° basique
 Groupement tous ionisables

ATTENTION !!
Propriétés physico-chimiques des acides aminés
Isomérie optique :
Il existe donc deux stéréoisomères (formule brute identique mais formule spatiale
différente) = énantiomères
Le carbone α est asymétrique, c’est-à-dire qu’il possède
un groupement différent sur chacune de ses chaines :