Compartimentation cellulaire

Compartimentation membranaire
Pour une cellule eucaryote
Surface de la membrane plasmique 1500 mm2
Surface des membranes internes 45 000 mm2
Surface du cytosquelette 150 000 mm2
Figure 12-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Table 12-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Gated transport:
Les protéines circulent du cytosol au noyau à travers des pores sélectifs
Transport transmembranaire:
Reconnaisance par peptide signal + récepteurs
Transport vésiculaire:
Bourgeonnement et fusion
Figure 12-6 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Le trafic transmembranaire est défini par un système de séquences signal spécialisées
Table 12-3 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Transport co-traductionnel ou post-traductionnel dans le RE rugueux
Figure 12-35 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Elimination du peptide signal par la signal peptidase disposée dans la membrane
Figure 12-38 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
La signal recognition particule : un complexe ribonucléoprotéique
Figure 12-39a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Principe de la reconnaissance par SRP du peptide signal en cours de traduction
Figure 12-39b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Figure 12-40 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
L’association du ribosome et de Sec61 garantit l’ »étanchéité » du compartiment RE
Figure 12-43 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Import post-traductionnel dans le RE: relai des chaperones (comme dans la mitochondrie)
Figure 12-44 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Figure 12-45 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Protéines transmembranaires: une portion de séquence hydrophobe agit comme
signal « stop » et entraîne un chgt de conformation du translocateur qui relâche le
segment dans la bicouche lipidique
Figure 12-46 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Insertion de protéines à plusieurs domaines transmembranaires
Figure 12-48 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Insertion d’une protéine « multi-pass » » dans la membrane du RE: la rhodopsine
Figure 12-49 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Le repliement des protéines dans le RE est essentiel:
•Les protéines membranaires exposées sur la face externe de la cellule sont des protéines
impliquées dans la signalisation et le métabolisme. Un mauvais repliement peut compromettre leur
fonction et conduire à la mort ou au dysfonctionnement de la cellule
•Les protéines destinées à l’espace extracellulaire contiennent plus de ponts disulfure pour résister
aux conditions dénaturantes du milieu extracellulaire.
Dans le RE, présence d’une protéine disulfure isomérase qui favorise les ponts disulfure. Par ailleurs,
contrairement au cytosol qui est un milieu réducteur, la lumière du RE est un milieu oxydant qui
favorise les ponts S-S
Pathologies de repliement du RE
Elles sont nombreuses. Qqs exemples
•Mucoviscidose: Une mutation du CFTR provoque des problèmes de repliement, qui
conduisent à la dégradation cytosolique du récepteur
•Emphysème pulmonaire: Une mutation de l’a1-antitrypsine produite par les hépatocytes
entraîne son élimination. Celle-ci ne détruit plus l’élastase qui dégrade le tissu pulmonaire.
•Réponse du RE: « stress du RE »
excès de protéines mal repliées: synthèse de chaperones, etc..
Surcharge: apoptose (syst de défense anti-virale)
Ex: réponse à l’hypothyroïdie congénitale: la thyréoglobuline mutée (précurseur de
l’hormone thyroïdienne) mal exportée et forme des agrégats insolubles. Réponse du RE:
surproduction de chaperones qui permettent une production minimal d’hormones
La glycosylation des protéines membranaires se poursuit dans l’appareil de Golgi
Figure 13-28 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Figure 12-58 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)