UNIVERSITE CADI AYYAD
FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE
MARRAKECH
Année Universitaire 2002-2003
1ère Année
EPREUVE DE BIOCHIMIE I
SESSION MAI 2003
Double feuille bleue
Pr. R. AQUARON
Question n°1
Description et caractéristiques de l'hélice alpha des protéines.
15mn (5 points)
2,5 points
Question n°2
2,5 points
Décrire la réaction catalysée par l'alanine amino transférase (ALAT ); noms et formules des substrats et
produits de la réaction, rôle et nature du coenzyme, rôle de cet enzyme dans le foie et les muscles
squelettiques.
Double feuille rose
Dr. M. BARNARD
Question n°3
Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes.
30mn (10 points)
1 point
Question n°4
1 point
Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels
sont les paramètres pouvant en être déduits.
Question n°5
4 points
Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes :
Expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance pour le métabolisme
hépatique et musculaire.
Question n°6
4 points
Quelle réaction, catalysée par l’une des enzymes suivantes, ne subit pas un contrôle de sa vitesse dans la
glycolyse ? Pourquoi ?
a- Pyruvate Kinase
b- Phospho-Fructo-Kinase 1
c- Hexokinase
d- Triose-Phosphate Isomérase.
Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus important ? Citez ses principaux
effecteurs.
Intercalaire verte
Pr. E. EL BOUSTANI
15mn (5 points)
Question n°7
3 points
Donnez sous forme d’un tableau, les principales différences entre la synthèse et la dégradation des acides
gras à longue chaîne ( pas de réactions, pas de formules ).
Question n°8
Importance biochimique et physiopathologique de la carnitine acyl transférase.
1
2 points
1ère et 2ème session 2003
1ère session mai 2003
1ère question ( 5 points) description et caractéristiques de l'hélice
alpha
des protéines
2ème question:(5 points) décrire la réaction catalysée par l'alanine
amino
transférase (ALAT );noms et formules des substrats et produits de la
réaction, rôle et nature du coenzyme, rôle de cet enzyme dans le foie et
les
muscles squelettiques.
2ème session juin 2003
1ère question ( 5 points ):la créatine: structure, biosynthèse, rôle et
produit d'élimination
2ème question ( 5 points ):décrire la réaction de transformation de la
phénylalanine en tyrosine:nom et formules des substrats et produits de
la
réaction, rôle et nature des coenzymes, localisation tissulaire, anomalie
de
fonctionnement de cette enzyme
2
Université Cadi Ayyad
Faculté de Médecine et
de Pharmacie de Marrakech
Année universitaire 2002-2003
1ère Année
EPREUVE DE BIOCHIMIE I
1 Session Année 2002-2003
ère
QUESTION 1 (1 point)
Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes.
QUESTION 2 (1 point)
Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution
de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être déduits.
QUESTION 3 (4 points)
Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes :
expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance
pour le métabolisme hépatique et musculaire.
QUESTION 4 (points)
Quelle réaction, catalysée par l'une des enzymes suivantes, ne subit pas un
contrôle de sa vitesse dans la glycolyse ? Pourquoi ?
abcd-
Pyruvate kinase
Phospho-Fructo-Kinase 1
Hexokinase
Triose-Phosphate Isomérase
Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus
important ? Citez ses principaux effecteurs.
Université Cadi Ayyad
Faculté de Médecine et
de Pharmacie de Marrakech
Année universitaire 2002-2003
1ère Année
Corrigé de l’épreuve de Biochimie I
1ère Session Année 2002-2003
QUESTION 1
Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et
d’isoenzymes
Enzyme =
catalyseur
Protéine, donc dégradable à la chaleur
Fonctionne seule ou grâce à un coenzyme
Protéine inactive ou apoenzyme + coenzyme
enzyme active ou holoenzyme
Nécessite un substrat (notion de site actif)
Coenzyme = élément de nature non protéique indispensable à l’activité de certaines
enzymes (souvent des vitamines)
Cofacteurs = activateurs ou inhibiteurs
Isoenzymes = formes multiples d’une enzyme
Possèdent la même activité
Structure Iaire différente, gènes différents
Exple : LDH 2 types de chaines H et M conduisant à 5 isoenzymes du
fait de la structure de tétramère
QUESTION 2
Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement
l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être
déduits
v
Vmax
Vmax
2
Km
S
Les paramètres sont :
Vmax
Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax
1/Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat
QUESTION 3
Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont
distinctes : expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle
en est l’importance pour le métabolisme hépatique et musculaire.
Glucagon
Adrénaline
Adényl cyclase
ATP
AMPc
Protéine Kinase activée
Glycogène phosphorylase
Glycogène Σ ase active
Glycogène phosphorylase
Glycogène Σ ase
P
active
Glycogène
P
inactive
Glc-1P
Réponse : c’est le mécanisme de phosphorylation / déphosphorylation qui
s’exerce sur les deux enzymes clés du métabolisme de synthèse (glycogéne
synthétase) et de dégradation (glycogène phosphorylase) du glucogène
En en activant l’une, il inactive l’autre.
Les conséquences au niveau tissulaire sont donc une utilisation
à »l’économie » permettant
une mise en réserve du glycogène hépatique en période d’alimentation
une utilisation du glycogène hépatique en situation de jeûne permettant
une libération de Glc libre (grâce à la Glc6Pase) dans la circulation afin de
fournir les tissus en Glc (cerveau en priorité et GR)
une utilisation du glycogène musculaire lors de contraction musculaire
grâce le la formation d’ATP à l’issue de la glycolyse (pas de Glc 6 Pase, donc
pas de libération de Glc à partir du muscle)
QUESTION 4
Quelle réaction, catalysée par l'une des enzymes suivantes, ne subit pas un
contrôle de sa vitesse dans la glycolyse ? Pourquoi ?
abcd-
Pyruvate kinase
Phospho-Fructo-Kinase 1
Hexokinase
Triose-Phosphate Isomérase
Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus
important ? Citez ses principaux effecteurs.
Réponse :
D triose phosphate isomérase car elle catalyse une réaction réversible.
Les autres sont toutes des kinases et donc catalysent des réactions
irréversibles
La plus importante est la phospho fructo kinase PFK 1
PFK1
Fru 6P
ATP ADP
v de réaction
de PFK1
Fru 1,6 bis P
[ATP]➘
[ATP]➚
Fru 6P
+
AMP
Fru 2,6 bis P
PFK1
-
ATP
citrate
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