Chapitre 2.5 Les enzymes Attentes 2.5.1. Les enzymes ont un site actif sur lequel des substrats spécifiques viennent se fixer. 2.5.2. La catalyse enzymatique implique le mouvement moléculaire et la collision de substrats avec le site actif. 2.5.3. La température, le pH et la concentration du substrat affectent le taux d’activité enzymatique. 2.5.4. Les enzymes peuvent être dénaturées. 2.5.5. Les enzymes immobilisées sont largement utilisées dans l’industrie. Rappel : ENZYMES agissent comme CATALYSEUR Ne peuvent causer la réaction Peuvent seulement augmenter le taux de réaction À la température normale, plusieurs réactions auraient un taux si lent, que sans enzyme, il n’y aurait pas de changement pas de vie 1 Facteurs qui influencent les réactions catalysées par les enzymes. Température pH Concentration du Substrat Effet de la température. (Optimum à 37oC -- Corps Humain -- Fièvre) Temp. Alors Mouvement des molécules Collision énergie (avec ou sans enzymes) Mais les réactions qui utilisent les enzymes ont des limites puisque les enzymes peuvent perdent leur forme DÉNATURATION Permanente Temporaire Dépend des liaisons peptidiques. Perte de forme Augm. des collisions 2 Échelle du pH. C’est quoi le pH. (Échelle logarithmique) La concentration des ions H+ Donc, Eau = pH= 7.0 = (H+) = 1 x 10-7 mol/L = (H+) = 1 x 10-4 mol/L Alors si la tomate est : Tomate = pH= 4.0 Ce qui veut dire que la tomate est 1000 fois plus acide que l’eau 1 x 10-4 mol/L = 1000 x 10-7 = 103 10-7 = 10-4 x 3 Effet du pH. (Majorité au pH = 7) Le site actif d’un enzyme contient plusieurs acides aminés de la protéine. Ceux-ci sont chargés soit soit Les charges du substrat sont attirées actif. POSITIVEMENT (+) NÉGATIVEMENT (-) = par les charges opposées du site Si la solution est très acide, les ions H+ peuvent se lier au site actif ou au substrat Enzyme moins efficace Perte de forme de l’enzyme DÉNATURATION Aucun pH n’est spécifiquement optimum pour les enzymes. Ça dépend des enzymes. Majeure partie des enzymes pH = 7 Estomac – Pepsine pH = 2 Paroi de l’intestin grêle - Trypsine pH = 8 . 4 Figure 3.15 Site internet intéressant http://heinenmann.co.uk/hotlinks http://www.phschool.com/science/biology_place/biocoac h/transcription/tcproc.html http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/ animations/animations.htm http://www.johnkyrk.com/DNAreplication.html Exercice No 15 : Imaginez que l’ARNm quitte le noyau d’une cellule eucaryote avec la séquence de bases : AUGCCCCGCACGUUUCCAAGCCCCGGG. Localiser un tableau des codons de l’ARNm (On peut en trouver un au site http://www.pearsonhotlinks.co.uk/ Choisissez le code 4273P et le weblink 3.6.) a. Déterminer les acides aminés codés dans la séquence fournis par l’ARNm? b. Déterminez le code de l’ADN qui a donné la séquence des nucléotides de l’ARN? 5 c. Quel serait la séquence des acides aminés si le premier cytosine de l’ARNm était remplacé par l’Uracile? Ceci serait dû à une mutation de substitution de la molécule d’ADN transcrite en ARNm) Exercice No 16: Deux types communs de mutation de l’ADN sont : Substitution (Où un nucléotide est substitué pour un autre) Suppression (Où un nucléotide est éliminé de l’ADN) En considérant que le code de LADN est écrit en triplets, expliquez pourquoi une suppression est plus susceptible de modifier de façon importante un polypeptide qu’une substitution de bases. Exercice No 17 : Si une protéine unique est composée de 3 différentes chaines polypeptidiques : a. Combien de gènes seront codés pour cette protéine? b. Combien de molécules d’ARNm différentes seront transcrites pour la production de cette protéine? Table de codon de l’ARN Non-Polaire Polaire Basique Acide (Codon de terminaison) 2nd base U UUU 1st base (Phe/F) Phénylalanine C A UCU (Ser/S) Sérine UAU (Tyr/Y) Tyrosine UGU (Cys/C) Cystéine UUA (Phe/F) Phénylalanine (Leu/L) Leucine UUG (Leu/L) Leucine UCG (Ser/S) Sérine UAG Amber (Stop) C CUU (Leu/L) Leucine CCU (Pro/P) U UUC G UCC (Ser/S) Sérine UAC (Tyr/Y) Tyrosine UGC (Cys/C) Cystéine UCA (Ser/S) Sérine UAA Ochre (Stop) CAU (His/H) UGA Opal (Stop) (Trp/W) UGG Tryptophane CGU (Arg/R) Arginine 6 Proline Histidine CUC (Leu/L) Leucine CUA (Leu/L) Leucine CUG (Leu/L) Leucine CCG (Pro/P) Proline CAG AUU (Ile/I) Isoleucine ACU AUC (Ile/I) Isoleucine ACC AUA (Ile/I) Isoleucine AUG[A] (Met/M) Méthionine GUU (Val/V) Valine GUC (Val/V) Valine GUA (Val/V) Valine A G CCC (Pro/P) Proline CAC (His/H) Histidine CGC (Arg/R) Arginine (Gln/Q) CCA (Pro/P) Proline CAA CGA (Arg/R) Arginine Glutamine (Thr/T) Thréonine (Thr/T) Thréonine (Thr/T) ACA Thréonine (Thr/T) ACG Thréonine (Ala/A) GCU Alanine (Gln/Q) Glutamine (Asn/N) AAU Asparagine AAC (Asn/N) Asparagine CGG (Arg/R) Arginine AGU (Ser/S) Serine AGC (Ser/S) Serine AAA (Lys/K) Lysine AGA (Arg/R) Arginine AAG (Lys/K) Lysine AGG (Arg/R) Arginine GAU (Asp/D) Aspartate (Asp/D) Aspartate (Glu/E) GCA (Ala/A) Alanine GAA Glutamine GCC (Ala/A) Alanine GAC GGU (Gly/G) Glycine GGC (Gly/G) Glycine GGA (Gly/G) Glycine (Glu/E) GGG (Gly/G) Glycine Glutamine A Le codon AUG code pour la méthionine et aussi pour le point de départ de la traduction: Le premier AUG dans la zone de codage de l’ ARNm indique où la traduction de la protéine commence. GUG (Val/V) Valine GCG (Ala/A) Alanine GAG Bibliographie : Damon, Alan, et al. Standard Level Biology. London, England. Pearson Education Limited. 2007. N/A. Biology. Australia. IBID Press. 2008 7